+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1knr | ||||||
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Title | L-aspartate oxidase: R386L mutant | ||||||
Components | L-aspartate oxidase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / succinate dehydrogenase / fumarate reductase family of oxidoreductases | ||||||
Function / homology | Function and homology information Oxidoreductases; Acting on the CH-NH group of donors; With unknown physiological acceptors / L-aspartate oxidase / L-aspartate oxidase activity / L-aspartate:fumarate oxidoreductase activity / 'de novo' NAD biosynthetic process from aspartate / flavin adenine dinucleotide binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Bossi, R.T. / Mattevi, A. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2002 Title: Structure of FAD-bound L-aspartate oxidase: insight into substrate specificity and catalysis. Authors: Bossi, R.T. / Negri, A. / Tedeschi, G. / Mattevi, A. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1knr.cif.gz | 116.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1knr.ent.gz | 89.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1knr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1knr_validation.pdf.gz | 682.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1knr_full_validation.pdf.gz | 720.7 KB | Display | |
Data in XML | 1knr_validation.xml.gz | 25.4 KB | Display | |
Data in CIF | 1knr_validation.cif.gz | 33.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kn/1knr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kn/1knr | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 60386.293 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: R386L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: NADB / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: P10902, L-aspartate oxidase |
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#2: Chemical | ChemComp-CL / |
#3: Chemical | ChemComp-NA / |
#4: Chemical | ChemComp-FAD / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.49 Å3/Da / Density % sol: 64.74 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: isopropanol, Hepes, sodium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Temperature: 22 ℃ / pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-2 / Wavelength: 0.93 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Feb 12, 2001 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: diamond / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.93 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→20 Å / Num. all: 68503 / Num. obs: 26873 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 4.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.565 Å / Redundancy: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 2001 / Rsym value: 0.107 / % possible all: 96.4 |
Reflection | *PLUS Highest resolution: 2.5 Å / Lowest resolution: 20 Å / Num. measured all: 68503 / Rmerge(I) obs: 0.107 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 96.4 % / Rmerge(I) obs: 0.373 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.5→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 11.703 / SU ML: 0.254 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.399 / ESU R Free: 0.297 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 86.597 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→40 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement | *PLUS Highest resolution: 2.5 Å / Lowest resolution: 40 Å / Rfactor obs: 0.248 / Rfactor Rfree: 0.295 / Rfactor Rwork: 0.248 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Rfactor Rfree: 0.491 / Rfactor Rwork: 0.341 |