[日本語] English
万見
- PDB-1knc: Structure of AhpD from Mycobacterium tuberculosis, a novel enzyme... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1knc
タイトルStructure of AhpD from Mycobacterium tuberculosis, a novel enzyme with thioredoxin-like activity.
要素AhpD protein
キーワードELECTRON TRANSPORT / AhpD / thioredoxin / disulfide / peroxiredoxin / lpd / redox
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoyl-dependent peroxiredoxin / alkyl hydroperoxide reductase activity / hydroperoxide reductase activity / Cell redox homeostasis / disulfide oxidoreductase activity / peroxiredoxin activity / cell redox homeostasis / peroxidase activity / response to oxidative stress / oxidoreductase activity ...lipoyl-dependent peroxiredoxin / alkyl hydroperoxide reductase activity / hydroperoxide reductase activity / Cell redox homeostasis / disulfide oxidoreductase activity / peroxiredoxin activity / cell redox homeostasis / peroxidase activity / response to oxidative stress / oxidoreductase activity / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alkylhydroperoxidase AhpD / Alkylhydroperoxidase AhpD core / AhpD-like / Carboxymuconolactone decarboxylase-like / AhpD-like / Carboxymuconolactone decarboxylase family / AhpD-like / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Alkyl hydroperoxide reductase AhpD / Alkyl hydroperoxide reductase AhpD
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bryk, R. / Lima, C.D. / Erdjument-Bromage, H. / Tempst, P. / Nathan, C.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: Metabolic enzymes of mycobacteria linked to antioxidant defense by a thioredoxin-like protein.
著者: Bryk, R. / Lima, C.D. / Erdjument-Bromage, H. / Tempst, P. / Nathan, C.
履歴
登録2001年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: AhpD protein
B: AhpD protein
C: AhpD protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,03820
ポリマ－56,4053
非ポリマー1,63317
水6,089338
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11360 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area19180 Å2
手法PISA
2
A: AhpD protein
B: AhpD protein
C: AhpD protein
ヘテロ分子

A: AhpD protein
B: AhpD protein
C: AhpD protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,07540
ポリマ－112,8096
非ポリマー3,26634
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area24110 Å2
ΔGint-478 kcal/mol
Surface area36980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.318, 108.318, 233.582
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The AhpD trimer is composed of chains A, B, and C One trimer exists in the ASU

-
要素

#1: タンパク質 AhpD protein


分子量: 18801.520 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A5N4, UniProt: P9WQB5*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.91 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.5-2.5M AmSO4, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
濃度: 1.5-2.5 M / 一般名: ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月1日
放射モノクロメーター: sag focus / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 55072 / Num. obs: 55072 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 5333 / Rsym value: 0.313 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. measured all: 1515540 / Rmerge(I) obs: 0.077
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / Rmerge(I) obs: 0.313

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
andSOLVEモデル構築
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3209216.61 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2751 5 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all-55072 --
obs-55072 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.4947 Å2 / ksol: 0.353314 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.87 Å2-2.59 Å20 Å2
2---4.87 Å20 Å2
3---9.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3888 0 85 338 4311
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 469 5.3 %
Rwork0.304 8325 -
obs--96.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 39.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.929
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg17.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.309 / % reflection Rfree: 5.3 % / Rfactor Rwork: 0.304

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る