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万見
- PDB-1kn0: Crystal Structure of the human Rad52 protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kn0
タイトルCrystal Structure of the human Rad52 protein
要素Rad52
キーワードDNA BINDING PROTEIN / beta-beta-beta-alpha fold / DNA-binding protein / ring protein / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


double-strand break repair via single-strand annealing / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / DNA recombinase assembly / regulation of nucleotide-excision repair / mitotic recombination / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein-DNA complex / double-strand break repair via homologous recombination ...double-strand break repair via single-strand annealing / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / DNA recombinase assembly / regulation of nucleotide-excision repair / mitotic recombination / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein-DNA complex / double-strand break repair via homologous recombination / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / cellular response to oxidative stress / DNA recombination / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rad52/59/22 / DNA recombination/repair protein Rad52 / DNA repair protein Rad52/59/22 / Rad52 family / DNA repair protein Rad52/59/22 superfamily / Rad52/22 family double-strand break repair protein / Enolase-like; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD52 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Kagawa, W. / Kurumizaka, H. / Ishitani, R. / Fukai, S. / Nureki, O. / Shibata, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the homologous-pairing domain from the human Rad52 recombinase in the undecameric form.
著者: Kagawa, W. / Kurumizaka, H. / Ishitani, R. / Fukai, S. / Nureki, O. / Shibata, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2001年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rad52
B: Rad52
C: Rad52
D: Rad52
E: Rad52
F: Rad52
G: Rad52
H: Rad52
I: Rad52
J: Rad52
K: Rad52


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,74711
ポリマ－257,74711
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area59630 Å2
ΔGint-238 kcal/mol
Surface area79110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.61, 145.61, 247.53
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
Rad52 / DNA repair protein RAD52 homolog


分子量: 23431.510 Da / 分子数: 11 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Rad52 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P43351
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: PEG 5000MME, ammonium sulfate, sodium cacodylate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
13-3.5 mg/mlprotein1drop
212 %PEG5000 MME1drop
380 mMammonium sulfate1drop
420 mMbetaine monohydrate1dropor urea
540 mMsodium cacodylate1droppH6.2
615 %PEG5000 MME1reservoir
70.1 Mammonium sulfate1reservoir
850 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45PX / 波長: 0.979, 0.9795, 1.02
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年4月27日
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97951
31.021
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. all: 63100 / Num. obs: 62872 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 63100 / Num. measured all: 1378830 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.404 / Mean I/σ(I) obs: 5.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.85→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 6303 10.11 %RANDOM
Rwork0.231 ---
all0.2862 62776 --
obs0.2361 62321 --
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15961 0 0 82 16043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.25246
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007728
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.79784
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78758
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs
2.85-2.950.41215930.3375X-RAY DIFFRACTION5486
2.95-3.070.37136450.3051X-RAY DIFFRACTION5487
3.07-3.210.3666320.2924X-RAY DIFFRACTION5492
3.21-3.380.34196040.2736X-RAY DIFFRACTION5580
3.38-3.590.32696450.2636X-RAY DIFFRACTION5516
3.59-3.870.3146830.2546X-RAY DIFFRACTION5517
3.87-4.260.29166220.2268X-RAY DIFFRACTION5611
4.26-4.870.24936360.1808X-RAY DIFFRACTION5648
4.87-6.140.28396160.213X-RAY DIFFRACTION5731
6.14-500.25686270.1993X-RAY DIFFRACTION5950
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.2862 / Rfactor obs: 0.2361 / Rfactor Rfree: 0.297 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.79784
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78758
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.409 / Rfactor Rwork: 0.336

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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