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- PDB-1kmh: Crystal Structure of spinach chloroplast F1-ATPase complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kmh
タイトルCrystal Structure of spinach chloroplast F1-ATPase complexed with tentoxin
要素
  • ATPase alpha subunit
  • ATPase beta subunit
キーワードHYDROLASE / Protein-Inhibitor Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / chloroplast thylakoid membrane / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal ...ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TENTOXIN / ATP synthase subunit beta, chloroplastic / ATP synthase subunit alpha, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Groth, G.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Structure of spinach chloroplast F1-ATPase complexed with the phytopathogenic inhibitor tentoxin.
著者: Groth, G.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: The Structure of the Chloroplast F1-ATPase at 3.2 A Resolution
著者: Groth, G. / Pohl, E.
履歴
登録2001年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / software / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.name ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE ASYMMETRIC UNIT ALSO CONTAINS 1/3 OF THE GAMMA AND 1/3 OF THE EPSILON UNIT OF CHLOROPLAST F1-ATPASE. BOTH GAMMA AND EPSILON WERE NOT RESOLVED IN THE STRUCTURE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase alpha subunit
B: ATPase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8413
ポリマ－109,4272
非ポリマー4141
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area38450 Å2
手法PISA
2
A: ATPase alpha subunit
B: ATPase beta subunit
ヘテロ分子

A: ATPase alpha subunit
B: ATPase beta subunit
ヘテロ分子

A: ATPase alpha subunit
B: ATPase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)329,5249
ポリマ－328,2806
非ポリマー1,2433
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area29390 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area100280 Å2
手法PISA
3
B: ATPase beta subunit
ヘテロ分子

A: ATPase alpha subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8413
ポリマ－109,4272
非ポリマー4141
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
Buried area5050 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area38170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.887, 146.887, 381.679
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 ATPase alpha subunit / ATP synthase alpha chain


分子量: 55505.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 細胞内の位置: chloroplast / 参照: UniProt: P06450, EC: 3.6.1.34
#2: タンパク質 ATPase beta subunit / ATP synthase beta chain


分子量: 53921.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 細胞内の位置: chloroplast / 参照: UniProt: P00825, EC: 3.6.1.34
#3: 化合物 ChemComp-TTX / TENTOXIN


分子量: 414.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H30N4O4 / コメント: 毒素*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7.5
詳細: Lithium sulfate, HEPES, dithiotreitol, pH 7.5, MICRO BATCH, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.05 mMprotein11
225 mMHEPES11pH7.5
31 mMdithiothreitol11
40.002 %(w/v)PMSF11
50.01 %(w/v)sodium azide11
61 mMADP11

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8452 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8452 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→20 Å / Num. obs: 18266 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 88.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 9.43
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / Rmerge(I) obs: 0.383 / Mean I/σ(I) obs: 2.51 / Num. unique all: 1713 / % possible all: 79.9
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 19747
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
CNS精密化
DENZOデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FX0

1fx0


解像度: 3.4→6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.841 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.825 / SU B: 97.548 / SU ML: 0.928 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.766 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31895 858 5.1 %RANDOM
Rwork0.29675 ---
obs0.29788 15805 92.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 134.533 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.33 Å2-1.16 Å20 Å2
2---2.33 Å20 Å2
3---3.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7187 0 30 0 7217
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0227326
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.026895
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9951.989930
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.052316002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.5363942
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.954151368
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.028189
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021400
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2870.32546
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2890.39168
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.5442
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1540.523
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2980.384
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3930.3227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2290.56
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8911.54679
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.37127540
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.78132647
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.9274.52390
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.62127326
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.85927219
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.459 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.322 42
Rwork0.316 775
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d1.995
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 3.49 Å / Rfactor Rfree: 0.322 / Rfactor Rwork: 0.316 / Rfactor obs: 0.316

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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