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- PDB-1kkd: Solution structure of the calmodulin binding domain (CaMBD) of sm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kkd
タイトルSolution structure of the calmodulin binding domain (CaMBD) of small conductance Ca2+-activated potassium channels (SK2)
要素Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / SMALL-CONDUCTANCE CALCIUM-ACTIVATED POTASSIUM CHANNEL / CALMODULIN BINDING DOMAIN (CAMBD) / CHANNEL GATING
機能・相同性
機能・相同性情報


Ca2+ activated K+ channels / small conductance calcium-activated potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / positive regulation of potassium ion transport / inward rectifier potassium channel activity / regulation of potassium ion transmembrane transport / alpha-actinin binding / regulation of neuronal synaptic plasticity / smooth endoplasmic reticulum ...Ca2+ activated K+ channels / small conductance calcium-activated potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / positive regulation of potassium ion transport / inward rectifier potassium channel activity / regulation of potassium ion transmembrane transport / alpha-actinin binding / regulation of neuronal synaptic plasticity / smooth endoplasmic reticulum / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / modulation of chemical synaptic transmission / potassium ion transport / sarcolemma / Z disc / postsynaptic membrane / dendritic spine / calmodulin binding / protein domain specific binding / neuronal cell body / glutamatergic synapse / cell surface / protein homodimerization activity / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / Helix Hairpins ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Wissmann, R. / Bildl, W. / Neumann, H. / Rivard, A.F. / Kloecker, N. / Weitz, D. / Schulte, U. / Adelman, J.P. / Bentrop, D. / Fakler, B.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: A helical region in the C terminus of small-conductance Ca2+-activated K+ channels controls assembly with apo-calmodulin.
著者: Wissmann, R. / Bildl, W. / Neumann, H. / Rivard, A.F. / Klocker, N. / Weitz, D. / Schulte, U. / Adelman, J.P. / Bentrop, D. / Fakler, B.
#1: ジャーナル: J.Neurosci. / 年: 1999
タイトル: Domains responsible for constitutive and Ca2+-dependent interactions between calmodulin and small conductance Ca2+- activated potassium channels
著者: Keen, J.E. / Khawaled, R. / Farrens, D.L. / Neelands, T. / Rivard, A. / Bond, C.T. / Janowsky, A. / Fakler, B. / Adelman, J.P. / Maylie, J.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Mechanism of calcium gating in small-conductance calcium-activated potassium channels
著者: Xia, X.-M. / Fakler, B. / Rivard, A. / Wayman, G. / Johnson-Pais, T. / Keen, J.E. / Ishii, T. / Hirschberg, B. / Bond, C.T. / Lutsenko, S. / Maylie, J. / Adelman, J.P.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Structure of the gating domain of a Ca2+-activated K+ channel complexed with Ca2+/calmodulin
著者: Schumacher, M.A. / Rivard, A.F. / Baechinger, H.P. / Adelman, J.P.
履歴
登録2001年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2431
ポリマ－12,2431
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)23 / 300structures with the least restraint violations,target function
代表モデルモデル #22closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 / CALCIUM-ACTIVATED POTASSIUM CHANNEL RSK2 / SK2


分子量: 12243.395 Da / 分子数: 1 / 断片: CYTOPLASMIC CALMODULIN BINDING DOMAIN (CAMBD) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: SK2 (KCNN2) / プラスミド: PET23B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P70604

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
2123D 15N-separated NOESY
222HNHA
3332D NOESY
4442D NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM U-15N,13C CaMBD (residues 396-487 of rat SK2); 250 mM NaCl, 0.05 % Na-azide90% H2O/10% D2O
21.2 mM U-15N CaMBD (residues 396-487 of rat SK2); 250 mM NaCl, 0.05 % Na-azide90% H2O/10% D2O
31 mM CaMBD (residues 396-487 of rat SK2); 250 mM NaCl, 0.05 % Na-azide90% H2O/10% D2O
41 mM CaMBD (residues 396-487 of rat SK2); 250 mM NaCl, 0.05 % Na-azide100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1250 mM 3.5ambient 298 K
2250 mM 3.5ambient 298 K
3250 mM 3.5ambient 298 K
4250 mM 3.5ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
AURELIA2.7.5Neidigデータ解析
XEASY1.3.13ETH Zuerichデータ解析
DYANA1.5MUMENTHALER, GUENTERT構造決定
DYANA1.5MUMENTHALER, GUENTERT精密化
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: see Table 1 in the primary citation for structural statistics
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,target function
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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