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- PDB-1kig: BOVINE FACTOR XA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kig
タイトルBOVINE FACTOR XA
要素
  • (FACTOR XA) x 2
  • ANTICOAGULANT PEPTIDE
キーワードCOMPLEX (PROTEASE/INHIBITOR) / GLYCOPROTEIN / SERINE PROTEASE / PLASMA / BLOOD COAGULATION / COMPLEX (PROTEASE-INHIBITOR) / COMPLEX (PROTEASE-INHIBITOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor Xa / positive regulation of leukocyte chemotaxis / serine-type endopeptidase inhibitor activity / blood coagulation / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Laminin / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site ...Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Laminin / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ribbon / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor X / Tick anticoagulant peptide
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Ornithodoros moubata (ダニ)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Wei, A. / Alexander, R. / Chang, C.-H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1998
タイトル: Unexpected binding mode of tick anticoagulant peptide complexed to bovine factor Xa.
著者: Wei, A. / Alexander, R.S. / Duke, J. / Ross, H. / Rosenfeld, S.A. / Chang, C.H.
履歴
登録1997年4月24日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: FACTOR XA
L: FACTOR XA
I: ANTICOAGULANT PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4733
ポリマ-39,4733
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)133.100, 133.100, 68.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 FACTOR XA


分子量: 26847.541 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: BLOOD / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00743, coagulation factor Xa
#2: タンパク質 FACTOR XA


分子量: 5633.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: BLOOD / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00743, coagulation factor Xa
#3: タンパク質 ANTICOAGULANT PEPTIDE / RTAP


分子量: 6992.614 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ornithodoros moubata (ダニ) / 器官: BLOOD / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P17726
構成要素の詳細THE TWO CHAINS OF BOVINE FACTOR XA ARE FORMED FROM A SINGLE-CHAIN PRECURSOR BY THE EXCISION OF TWO ...THE TWO CHAINS OF BOVINE FACTOR XA ARE FORMED FROM A SINGLE-CHAIN PRECURSOR BY THE EXCISION OF TWO ARG RESIDUES AND ARE HELD TOGETHER BY ONE OR MORE DISULFIDE BONDS.
配列の詳細THE RESIDUE NUMBERING SCHEME WAS CHOSEN TO PROVIDE MAXIMUM HOMOLOGY WITH THE SEQUENCE OF CHYMOTRYPSIN.
由来についての詳細THE RTAP INHIBITOR WAS PRODUCED BY RECOMBINANT DNA METHODOLOGIES AND EXPRESSED IN YEAST.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.12 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mMsodium potassium phosphate1reservoir
20.1 M1reservoirNaCl
312 %PEG80001reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Num. obs: 10255 / % possible obs: 83 % / Num. measured all: 67914 / Rmerge(I) obs: 0.114

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.187 / Rfactor obs: 0.187 / 最高解像度: 3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2756 0 0 0 2756
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 9573 / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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