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万見
- PDB-1khy: The Crystal Structure of ClpB N Terminal Domain, Implication to t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1khy
タイトルThe Crystal Structure of ClpB N Terminal Domain, Implication to the Peptide Binding Function of ClpB
要素CLPB PROTEIN
キーワードCHAPERONE / alpha helix
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to heat / response to heat / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / Chaperonin ClpB / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component ...Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / Chaperonin ClpB / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein ClpB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Jingzhi, L. / Bingdong, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of E. coli Hsp100 ClpB N Terminal Domain, Implication to Peptide Binding Function of ClpB
著者: Jingzhi, L. / Bingdong, S.
履歴
登録2001年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年7月21日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: refine / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _refine.ls_percent_reflns_obs / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLPB PROTEIN
B: CLPB PROTEIN
C: CLPB PROTEIN
D: CLPB PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6784
ポリマ－63,6784
非ポリマー00
水4,576254
1
A: CLPB PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9191
ポリマ－15,9191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CLPB PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9191
ポリマ－15,9191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: CLPB PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9191
ポリマ－15,9191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: CLPB PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9191
ポリマ－15,9191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.213, 52.600, 56.841
Angle α, β, γ (deg.)90.45, 111.73, 107.05
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
CLPB PROTEIN / HEAT SHOCK PROTEIN F84.1


分子量: 15919.484 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain (residues 1-148) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: clpb / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63284
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 20K, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1.01, 0.9785, 0.9781, 0.9556
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月17日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(III) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.011
20.97851
30.97811
40.95561
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. all: 35923 / Num. obs: 35923 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.6 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 24.4
反射 シェル解像度: 1.95→2.04 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Mean I/σ(I) obs: 11.2 / Rsym value: 0.128 / % possible all: 93.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.95→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 3584 -random
Rwork0.222 ---
all0.226 35923 --
obs0.226 35923 90.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20.18 Å21.66 Å2
2--1.34 Å22.28 Å2
3----1.62 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4050 0 0 254 4304
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.004
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 3584 -
Rwork0.222 --
obs-35923 96.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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