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万見
- PDB-1khx: Crystal structure of a phosphorylated Smad2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1khx
タイトルCrystal structure of a phosphorylated Smad2
要素Smad2
キーワードTRANSCRIPTION / TGF-beta signaling / Smad2 / phosphorylation / receptor kinase signaling / cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


zygotic specification of dorsal/ventral axis / homomeric SMAD protein complex / activin responsive factor complex / paraxial mesoderm morphogenesis / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / endoderm formation / heteromeric SMAD protein complex ...zygotic specification of dorsal/ventral axis / homomeric SMAD protein complex / activin responsive factor complex / paraxial mesoderm morphogenesis / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / endoderm formation / heteromeric SMAD protein complex / pericardium development / co-SMAD binding / odontoblast differentiation / determination of left/right asymmetry in lateral mesoderm / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / secondary palate development / trophoblast cell migration / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / embryonic foregut morphogenesis / transforming growth factor beta receptor binding / Germ layer formation at gastrulation / primary miRNA processing / pulmonary valve morphogenesis / Formation of definitive endoderm / type I transforming growth factor beta receptor binding / SMAD protein signal transduction / Signaling by Activin / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / Formation of axial mesoderm / positive regulation of BMP signaling pathway / Signaling by NODAL / response to cholesterol / I-SMAD binding / pancreas development / aortic valve morphogenesis / negative regulation of ossification / anterior/posterior pattern specification / ureteric bud development / insulin secretion / endocardial cushion morphogenesis / organ growth / SMAD binding / R-SMAD binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mesoderm formation / negative regulation of cell differentiation / anatomical structure morphogenesis / cell fate commitment / response to glucose / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / phosphatase binding / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / gastrulation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / post-embryonic development / lung development / tau protein binding / disordered domain specific binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / double-stranded DNA binding / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell population proliferation / Ub-specific processing proteases / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type ...Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / SMAD-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mothers against decapentaplegic homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wu, J.-W. / Hu, M. / Chai, J. / Seoane, J. / Huse, M. / Kyin, S. / Muir, T.W. / Fairman, R. / Massague, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of a phosphorylated Smad2. Recognition of phosphoserine by the MH2 domain and insights on Smad function in TGF-beta signaling.
著者: Wu, J.W. / Hu, M. / Chai, J. / Seoane, J. / Huse, M. / Li, C. / Rigotti, D.J. / Kyin, S. / Muir, T.W. / Fairman, R. / Massague, J. / Shi, Y.
履歴
登録2001年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Smad2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5411
ポリマ－25,5411
非ポリマー00
水2,594144
1
A: Smad2

A: Smad2

A: Smad2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6223
ポリマ－76,6223
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_566z+1/2,-x+3/2,-y+11
crystal symmetry operation12_664-y+3/2,-z+1,x-1/21
Buried area7700 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area25700 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)113.7, 113.7, 113.7
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number199
Space group name H-MI213

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要素

#1: タンパク質 Smad2


分子量: 25540.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15796
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: dioxane, potassium phosphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 詳細: used macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1reservoirpH7.5
310 %(v/v)1,4-dioxane1reservoir
4750 mMpotassium phosphate1reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月18日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→99 Å / Num. all: 22832 / Num. obs: 22718 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 99 Å / Num. measured all: 122780 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.18

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→20 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.241 1081 random
Rwork0.215 --
all0.23 22774 -
obs0.22 22260 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1613 0 0 144 1757
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.497
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.497

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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