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- PDB-1kgy: Crystal Structure of the EphB2-ephrinB2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kgy
タイトルCrystal Structure of the EphB2-ephrinB2 complex
要素
  • EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
  • EPHRIN-B2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE RECEPTOR / Developmental protein / TRANSFERASE-TRANSFERASE RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T-helper 17 type immune response / Ephrin signaling / EPH-Ephrin signaling / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / vesicle-mediated intercellular transport / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / venous blood vessel morphogenesis / EPHB-mediated forward signaling / nephric duct morphogenesis ...regulation of T-helper 17 type immune response / Ephrin signaling / EPH-Ephrin signaling / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / vesicle-mediated intercellular transport / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / venous blood vessel morphogenesis / EPHB-mediated forward signaling / nephric duct morphogenesis / optic nerve morphogenesis / urogenital system development / positive regulation of aorta morphogenesis / tight junction assembly / regulation of body fluid levels / neuron projection retraction / central nervous system projection neuron axonogenesis / postsynaptic membrane assembly / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / axon guidance receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / negative regulation of axonogenesis / presynapse assembly / positive regulation of synaptic plasticity / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / corpus callosum development / lymph vessel development / dendritic spine development / camera-type eye morphogenesis / regulation of filopodium assembly / ephrin receptor activity / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of chemotaxis / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / adherens junction organization / regulation of autophagosome assembly / regulation of behavioral fear response / commissural neuron axon guidance / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of protein localization to cell surface / axonal fasciculation / phosphorylation / retinal ganglion cell axon guidance / cell migration involved in sprouting angiogenesis / blood vessel morphogenesis / positive regulation of synapse assembly / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / inner ear morphogenesis / positive regulation of immunoglobulin production / regulation of axonogenesis / regulation of synapse assembly / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / regulation of blood coagulation / B cell activation / roof of mouth development / keratinocyte proliferation / regulation of neuronal synaptic plasticity / negative regulation of keratinocyte proliferation / ephrin receptor signaling pathway / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ephrin receptor binding / T cell costimulation / positive regulation of B cell proliferation / neuron projection maintenance / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / axonogenesis / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / peptidyl-tyrosine phosphorylation / animal organ morphogenesis / positive regulation of long-term synaptic potentiation / learning / adherens junction / receptor protein-tyrosine kinase / postsynaptic density membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schaffer collateral - CA1 synapse / cell morphogenesis / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of tumor necrosis factor production / signaling receptor activity / negative regulation of neuron projection development / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / cellular response to lipopolysaccharide / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / dendritic spine / postsynaptic membrane / cell differentiation / learning or memory / cell adhesion / positive regulation of cell migration / axon / signaling receptor binding / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Ephrin-B ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like ...Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Ephrin-B ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin-B2 / Ephrin type-B receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Himanen, J.P. / Rajashankar, K.R. / Lackmann, M. / Cowan, C.A. / Henkemeyer, M. / Nikolov, D.B.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of an Eph receptor-ephrin complex.
著者: Himanen, J.P. / Rajashankar, K.R. / Lackmann, M. / Cowan, C.A. / Henkemeyer, M. / Nikolov, D.B.
履歴
登録2001年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年2月8日Group: Structure summary
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
B: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
C: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
D: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
E: EPHRIN-B2
F: EPHRIN-B2
G: EPHRIN-B2
H: EPHRIN-B2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,2908
ポリマ－146,2908
非ポリマー00
水00
1
A: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
D: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
E: EPHRIN-B2
H: EPHRIN-B2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1454
ポリマ－73,1454
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
C: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
F: EPHRIN-B2
G: EPHRIN-B2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1454
ポリマ－73,1454
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6950 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area28360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78, 78, 78
Angle α, β, γ (deg.)69, 75, 69
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細chains B and F form a heterodimer chains C and D form a heterodimer Chains B, C, F, and G form a proposed heterotetramer

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要素

#1: タンパク質
EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2


分子量: 20856.512 Da / 分子数: 4 / 断片: ligand-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54763, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質
EPHRIN-B2


分子量: 15715.984 Da / 分子数: 4 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52800
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6 M Na/K Phosphate, 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropKCl
32 mM1dropMgCl2
410 mMHEPES1droppH7.2
51.6 Msodium potassium phospahte1reservoir
6100 mMHEPES-NaOH1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月1日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→25 Å / Num. all: 43549 / Num. obs: 42156 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / Rmerge(I) obs: 0.37 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→25 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2956 2581 random
Rwork0.2427 --
all-43465 -
obs-42787 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10260 0 0 0 10260
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.0082
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6374
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.243 / Rfactor Rfree: 0.295
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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