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- PDB-1kfv: Crystal Structure of Lactococcus lactis Formamido-pyrimidine DNA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kfv
タイトルCrystal Structure of Lactococcus lactis Formamido-pyrimidine DNA Glycosylase (alias Fpg or MutM) Non Covalently Bound to an AP Site Containing DNA.
要素
  • 5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*(PDI)P*TP*TP*TP*CP*TP*C)-3'
  • 5'-D(*GP*AP*GP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*AP*GP*AP*G)-3'
  • Formamido-pyrimidine DNA glycosylase
キーワードHYDROLASE/DNA / DNA repair enzyme / Abasic site / DNA / N-glycosylase / AP lyase / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-formamidopyrimidine glycosylase / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair / damaged DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Formamidopyrimidine-DNA glycosylase / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins ...Formamidopyrimidine-DNA glycosylase / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / Molecular replacement combined with MAD / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Serre, L. / Pereira de Jesus, K. / Boiteux, S. / Zelwer, C. / Castaing, B.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the Lactococcus lactis formamidopyrimidine-DNA glycosylase bound to an abasic site analogue-containing DNA.
著者: Serre, L. / Pereira de Jesus, K. / Boiteux, S. / Zelwer, C. / Castaing, B.
履歴
登録2001年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / software ...database_2 / software / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: 5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*(PDI)P*TP*TP*TP*CP*TP*C)-3'
E: 5'-D(*GP*AP*GP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*AP*GP*AP*G)-3'
G: 5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*(PDI)P*TP*TP*TP*CP*TP*C)-3'
H: 5'-D(*GP*AP*GP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*AP*GP*AP*G)-3'
A: Formamido-pyrimidine DNA glycosylase
B: Formamido-pyrimidine DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,34310
ポリマ－78,0286
非ポリマー3154
水97354
1
D: 5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*(PDI)P*TP*TP*TP*CP*TP*C)-3'
E: 5'-D(*GP*AP*GP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*AP*GP*AP*G)-3'
A: Formamido-pyrimidine DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1715
ポリマ－39,0143
非ポリマー1582
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
G: 5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*(PDI)P*TP*TP*TP*CP*TP*C)-3'
H: 5'-D(*GP*AP*GP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*AP*GP*AP*G)-3'
B: Formamido-pyrimidine DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1715
ポリマ－39,0143
非ポリマー1582
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.880, 62.030, 80.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
DNA鎖 , 2種, 4分子 DGEH

#1: DNA鎖 5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*(PDI)P*TP*TP*TP*CP*TP*C)-3'


分子量: 3683.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: contains a 1,3 propanediol site (PDI)
#2: DNA鎖 5'-D(*GP*AP*GP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*AP*GP*AP*G)-3'


分子量: 4066.702 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#3: タンパク質 Formamido-pyrimidine DNA glycosylase / FAPY-DNA glycosylase / FPG / MUTM


分子量: 31263.736 Da / 分子数: 2 / Mutation: P1G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 遺伝子: MUTM or FPG / プラスミド: pMAL-c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42371, DNA-formamidopyrimidine glycosylase

-
非ポリマー , 3種, 58分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: PEG4K, LiSO4, TCEP, Tris-HCl, spermidine, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG4K11
2LiSO411
3TCEP11
4Tris-HCl11
5spermidine11
結晶化
*PLUS
pH: 7.6 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMHEPES-NaOH1droppH7.6
2100 mM1dropNaCl
35 %glycerol1drop
41 mMTCEP1drop
50.1 mMPMSF1drop
66-10 mg/mlprotein1drop
70.2 M1reservoirLi2SO4
80.1 MTris-HCl1reservoirpH7.7
91 mMTCEP1reservoir
102 mMspermidine1reservoir
1128 %PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si (111) crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→25 Å / Num. all: 22185 / Num. obs: 21897 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.54→2.67 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.288 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Rsym value: 0.209 / % possible all: 94.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 25 Å / Rmerge(I) obs: 0.087
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.288

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SnB位相決定
SOLVE位相決定
MOLREP位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: Molecular replacement combined with MAD
開始モデル: PDB ENTRY 1EE8

1ee8


解像度: 2.55→25 Å / Isotropic thermal model: overall / 交差検証法: free R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: NCS restraints have been considered during refinement. THERE ARE TWO POSSIBLE POSITIONS FOR THE ZN ATOM IN MOLECULE B (SEE AZN and BZN).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 2166 10 %random
Rwork0.251 ---
all-22062 --
obs-21858 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4210 1026 14 54 5304
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.57 Å / Total num. of bins used: 43
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 46 10 %
Rwork0.35 385 -
obs--78 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 25 Å / Rfactor Rfree: 0.285 / Rfactor Rwork: 0.251
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.4
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.38 / Rfactor Rwork: 0.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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