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万見
- PDB-1kf6: E. coli Quinol-Fumarate Reductase with Bound Inhibitor HQNO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kf6
タイトルE. coli Quinol-Fumarate Reductase with Bound Inhibitor HQNO
要素(FUMARATE REDUCTASE ...) x 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / respiration / fumarate reductace / succinate dehydrogenase / complex II / quinol / quinone
機能・相同性
機能・相同性情報


fumarate reductase complex / succinate dehydrogenase activity / fermentation / fumarate metabolic process / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / anaerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / bacterial-type flagellum assembly ...fumarate reductase complex / succinate dehydrogenase activity / fermentation / fumarate metabolic process / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / anaerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / bacterial-type flagellum assembly / iron-sulfur cluster binding / tricarboxylic acid cycle / FAD binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / DNA damage response / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fumarate reductase, subunit C / Fumarate reductase subunit C / Fumarate reductase, subunit D / Fumarate reductase subunit D / Fumarate reductase, flavoprotein subunit / 4Fe-4S dicluster domain / succinate dehydrogenase protein domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / 4Fe-4S dicluster domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain ...Fumarate reductase, subunit C / Fumarate reductase subunit C / Fumarate reductase, subunit D / Fumarate reductase subunit D / Fumarate reductase, flavoprotein subunit / 4Fe-4S dicluster domain / succinate dehydrogenase protein domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / 4Fe-4S dicluster domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / Alpha-helical ferredoxin / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / O-DODECANYL OCTAETHYLENE GLYCOL / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 2-HEPTYL-4-HYDROXY QUINOLINE N-OXIDE / : / OXALOACETATE ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Fumarate reductase flavoprotein subunit ...ACETATE ION / O-DODECANYL OCTAETHYLENE GLYCOL / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 2-HEPTYL-4-HYDROXY QUINOLINE N-OXIDE / : / OXALOACETATE ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Fumarate reductase flavoprotein subunit / Fumarate reductase subunit C / Fumarate reductase subunit D / Fumarate reductase iron-sulfur subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Iverson, T.M. / Luna-Chavez, C. / Croal, L.R. / Cecchini, G. / Rees, D.C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystallographic studies of the Escherichia coli quinol-fumarate reductase with inhibitors bound to the quinol-binding site.
著者: Iverson, T.M. / Luna-Chavez, C. / Croal, L.R. / Cecchini, G. / Rees, D.C.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Structure of the Escherichia coli Fumarate reductase respiratory complex
著者: Iverson, T.M. / Luna-Chavez, C. / Cecchini, G. / Rees, D.C.
履歴
登録2001年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FUMARATE REDUCTASE FLAVOPROTEIN
B: FUMARATE REDUCTASE IRON-SULFUR PROTEIN
C: FUMARATE REDUCTASE 15 KDA HYDROPHOBIC PROTEIN
D: FUMARATE REDUCTASE 13 KDA HYDROPHOBIC PROTEIN
M: FUMARATE REDUCTASE FLAVOPROTEIN
N: FUMARATE REDUCTASE IRON-SULFUR PROTEIN
O: FUMARATE REDUCTASE 15 KDA HYDROPHOBIC PROTEIN
P: FUMARATE REDUCTASE 13 KDA HYDROPHOBIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,38031
ポリマ－242,1948
非ポリマー7,18623
水28816
1
A: FUMARATE REDUCTASE FLAVOPROTEIN
B: FUMARATE REDUCTASE IRON-SULFUR PROTEIN
C: FUMARATE REDUCTASE 15 KDA HYDROPHOBIC PROTEIN
D: FUMARATE REDUCTASE 13 KDA HYDROPHOBIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,49214
ポリマ－121,0974
非ポリマー2,39510
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21210 Å2
ΔGint-174 kcal/mol
Surface area39990 Å2
手法PISA
2
M: FUMARATE REDUCTASE FLAVOPROTEIN
N: FUMARATE REDUCTASE IRON-SULFUR PROTEIN
O: FUMARATE REDUCTASE 15 KDA HYDROPHOBIC PROTEIN
P: FUMARATE REDUCTASE 13 KDA HYDROPHOBIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,88817
ポリマ－121,0974
非ポリマー4,79113
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20160 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area39640 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)96.505, 137.836, 273.451
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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FUMARATE REDUCTASE ... , 4種, 8分子 AMBNCODP

#1: タンパク質 FUMARATE REDUCTASE FLAVOPROTEIN


分子量: 66057.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00363, EC: 1.3.99.1
#2: タンパク質 FUMARATE REDUCTASE IRON-SULFUR PROTEIN


分子量: 27021.885 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AC47, EC: 1.3.99.1
#3: タンパク質 FUMARATE REDUCTASE 15 KDA HYDROPHOBIC PROTEIN


分子量: 14898.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8Q0
#4: タンパク質 FUMARATE REDUCTASE 13 KDA HYDROPHOBIC PROTEIN


分子量: 13118.870 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8Q3

-
非ポリマー , 11種, 39分子

#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物 ChemComp-OAA / OXALOACETATE ION


分子量: 131.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3O5
#7: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#9: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#10: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#11: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#12: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#13: 化合物 ChemComp-HQO / 2-HEPTYL-4-HYDROXY QUINOLINE N-OXIDE / 2-HEPTYL-1-OXY-QUINOLIN-4-OL / HQNO


分子量: 259.343 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H21NO2
#14: 化合物
ChemComp-CE1 / O-DODECANYL OCTAETHYLENE GLYCOL / THESIT / オクタエチレングリコ-ルモノドデシルエ-テル


分子量: 538.755 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H58O9
#15: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.23 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 5K MME, MgOAc, NaCitrate, EDTA, DTT, HQNO, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 5.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 mg/mlprotein1drop
20.7 %(w/v)polyoxyethylene getergent C12E91drop
312.5 %PEG5000 MME1reservoir
485 mMmagnesium acetate1reservoir
5100 mMsodium citrate1reservoirpH5.8
60.100 mMEDTA1reservoir
70.001 %dithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年12月15日
放射モノクロメーター: 0.87 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. all: 292370 / Num. obs: 292370 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.7→2.74 Å / % possible all: 74
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 93174 / Num. measured all: 292370 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 6.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化開始モデル: PDB entry 1FUM

1fum
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.7→20 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.28 1953 random
Rwork0.231 --
all-292370 -
obs-292370 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16640 0 415 16 17071
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.95
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0193
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS AND REFMAC' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.231 / Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.0193

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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