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- PDB-1kep: The crystal structure of dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase (RmlB) fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kep
タイトルThe crystal structure of dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase (RmlB) from Streptococcus suis with dTDP-xylose bound
要素dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase
キーワードLYASE / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


dTDP-glucose 4,6-dehydratase / dTDP-glucose 4,6-dehydratase activity / nucleotide-sugar metabolic process / dTDP-rhamnose biosynthetic process / lipopolysaccharide biosynthetic process / polysaccharide biosynthetic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
dTDP-glucose 4,6-dehydratase / GDP-mannose 4,6 dehydratase / NAD(P)-binding domain / UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / THYMIDINE-5'-DIPHOSPHO-BETA-D-XYLOSE / dTDP-glucose 4,6-dehydratase / dTDP-glucose 4,6-dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus suis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Allard, S.T.M. / Beis, K. / Giraud, M.-F. / Hegeman, A.D. / Gross, J.W. / Whitfield, C. / Graninger, M. / Messner, P. / Allen, A.G. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Toward a structural understanding of the dehydratase mechanism.
著者: Allard, S.T. / Beis, K. / Giraud, M.F. / Hegeman, A.D. / Gross, J.W. / Wilmouth, R.C. / Whitfield, C. / Graninger, M. / Messner, P. / Allen, A.G. / Maskell, D.J. / Naismith, J.H.
履歴
登録2001年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase
B: dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,6489
ポリマ－77,9652
非ポリマー2,6847
水14,484804
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7160 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area26030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.449, 97.182, 185.471
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 dTDP-D-glucose 4,6-dehydratase / E.C.4.2.1.46 / RmlB


分子量: 38982.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptococcus suis (バクテリア) / 遺伝子: rmlB / Variant: serotype 2 / プラスミド: pET21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P95780, UniProt: Q8GIP9*PLUS, dTDP-glucose 4,6-dehydratase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-TDX / THYMIDINE-5'-DIPHOSPHO-BETA-D-XYLOSE / チミジン5′-二りん酸β-(α-D-キシロピラノシル)


分子量: 534.303 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O15P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 804 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 35% PEG 4000, 0.1M Citric acid pH 5.4, 0.3M ammonium sulphate and 3% 1,6-hexanediol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
13.6 mg/mlprotein1drop
22.5 mMdithiothreitol1drop
34 mMNAD+1drop
47 mMdTDP-xylose1drop
535 %(w/v)PEG40001reservoir
60.1 Mcitric acid1reservoirpH5.4
70.3 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月4日 / 詳細: morrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→91.3 Å / Num. all: 102080 / Num. obs: 91826 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 15.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 12822 / Rsym value: 0.291 / % possible all: 85.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 102080 / % possible obs: 97 % / Num. measured all: 340418 / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 85.1 % / Num. unique obs: 12822 / Num. measured obs: 30104 / Rmerge(I) obs: 0.291

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 1G1A

1g1a


解像度: 1.8→91.29 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17238 10151 10 %RANDOM
Rwork0.14525 ---
obs0.14795 91826 96.83 %-
all-102080 --
原子変位パラメータBiso mean: 6.427 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.32 Å20 Å2
3----0.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→91.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5478 0 149 804 6431
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01957950
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.77179071.9
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.77179071.9
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.80234321.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.47255222
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.56523633
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.13223854.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.262 591
Rwork0.225 -
obs-5625
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 91.3 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.145
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.28
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg22.47
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg0.84
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.85 Å / Rfactor Rfree: 0.262 / Rfactor Rwork: 0.225

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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