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万見
- PDB-1k90: Crystal structure of the adenylyl cyclase domain of anthrax edema... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k90
タイトルCrystal structure of the adenylyl cyclase domain of anthrax edema factor (EF) in complex with calmodulin and 3' deoxy-ATP
要素
  • CALMODULIN
  • CALMODULIN-SENSITIVE ADENYLATE CYCLASE
キーワードTOXIN / LYASE/METAL BINDING PROTEIN / oedema factor adenylyl cyclase anthrax calmodulin / LYASE-METAL BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / adenylate cyclase ...regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / adenylate cyclase / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / cAMP biosynthetic process / establishment of protein localization to membrane / adenylate cyclase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / host cell cytosol / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA binding / small molecule binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel regulator activity / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / potassium ion transmembrane transport / nitric-oxide synthase regulator activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis
類似検索 - 分子機能
Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #60 / Adenylylcyclase toxin fold / Anthrax toxin, edema factor, central domain / : / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor ...Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #60 / Adenylylcyclase toxin fold / Anthrax toxin, edema factor, central domain / : / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor / Anthrax toxin, lethal/endema factor, N-/C-terminal / : / Anthrax toxin lethal factor, N- and C-terminal domain / Anthrax toxin lethal factor (ATLF)-like domain profile. / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / : / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3'-DEOXYADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / YTTERBIUM (III) ION / Calmodulin-1 / Calmodulin-1 / Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Drum, C.L. / Yan, S.-Z. / Bard, J. / Shen, Y.-Q. / Lu, D. / Soelaiman, S. / Grabarek, Z. / Bohm, A. / Tang, W.-J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the activation of anthrax adenylyl cyclase exotoxin by calmodulin.
著者: Drum, C.L. / Yan, S.-Z. / Bard, J. / Shen, Y.-Q. / Lu, D. / Soelaiman, S. / Grabarek, Z. / Bohm, A. / Tang, W.-J.
履歴
登録2001年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
改定 1.42024年2月7日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN-SENSITIVE ADENYLATE CYCLASE
D: CALMODULIN
B: CALMODULIN-SENSITIVE ADENYLATE CYCLASE
E: CALMODULIN
C: CALMODULIN-SENSITIVE ADENYLATE CYCLASE
F: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,82918
ポリマ－226,5966
非ポリマー2,23312
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: CALMODULIN-SENSITIVE ADENYLATE CYCLASE
D: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2766
ポリマ－75,5322
非ポリマー7444
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6870 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area30070 Å2
手法PISA
3
C: CALMODULIN-SENSITIVE ADENYLATE CYCLASE
F: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2766
ポリマ－75,5322
非ポリマー7444
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6670 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area30960 Å2
手法PISA
4
B: CALMODULIN-SENSITIVE ADENYLATE CYCLASE
E: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2766
ポリマ－75,5322
非ポリマー7444
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5560 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area31660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.099, 166.1, 343.33
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

-
タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 CALMODULIN-SENSITIVE ADENYLATE CYCLASE


分子量: 58810.605 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P40136, adenylate cyclase
#2: タンパク質 CALMODULIN


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02593, UniProt: P0DP23*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 55分子

#3: 化合物 ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#4: 化合物 ChemComp-3AT / 3'-DEOXYADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CORDYCEPIN TRIPHOSPHATE / 3′-dATP


分子量: 491.182 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, Ammonium Sulphate, Cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→20 Å / Num. all: 81651 / Num. obs: 81651 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 34.9 Å2
反射
*PLUS
% possible obs: 91.6 % / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.097
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 57.2 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.75→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high rms absF: 3888975.13 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 6625 10 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 74058 90.7 %-
all-81651 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.8619 Å2 / ksol: 0.260013 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 90.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.2 Å20 Å20 Å2
2--15.75 Å20 Å2
3----9.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15215 0 99 43 15357
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.446 1002 10 %
Rwork0.369 9049 -
obs--74.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4dtp_xplor.paramdtp_xplor.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 5 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 90.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.66
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.446 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.369

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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