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- PDB-1k8o: Solution Structure of the Lipoic Acid-Bearing Domain of the E2 co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k8o
タイトルSolution Structure of the Lipoic Acid-Bearing Domain of the E2 component of Human, Mitochondrial Branched-Chain alpha-Ketoacid Dehydrogenase
要素E2 component of Branched-Chain alpha-Ketoacid Dehydrogenase
キーワードTRANSFERASE / Lipoyl Acid Bearing / Human BCKD / Experimental NMR data
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase / dihydrolipoamide branched chain acyltransferase activity / Loss-of-function mutations in BCKDHA or BCKDHB cause MSUD / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / lipoic acid binding ...dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase / dihydrolipoamide branched chain acyltransferase activity / Loss-of-function mutations in BCKDHA or BCKDHB cause MSUD / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / lipoic acid binding / Protein lipoylation / oxoglutarate dehydrogenase complex / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / acetyltransferase activity / mitochondrial nucleoid / RHOH GTPase cycle / Mitochondrial protein degradation / microtubule cytoskeleton / mitochondrial matrix / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain ...: / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoamide acyltransferase component of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing, molecular dynamics torsion angle dynamics
データ登録者Chang, C.-F. / Chou, H.-T. / Chuang, J.L. / Chuang, D.T. / Huang, T.-h.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Solution structure and dynamics of the lipoic acid-bearing domain of human mitochondrial branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex
著者: Chang, C.-F. / Chou, H.-T. / Chuang, J.L. / Chuang, D.T. / Huang, T.-h.
履歴
登録2001年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年5月25日Group: Source and taxonomy
改定 1.42022年12月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E2 component of Branched-Chain alpha-Ketoacid Dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,6631
ポリマ－10,6631
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structure with the lowest energy and acceptable covalent geometry
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 E2 component of Branched-Chain alpha-Ketoacid Dehydrogenase / DIHYDROLIPOAMIDE BRANCHED CHAIN TRANSACYLASE


分子量: 10662.938 Da / 分子数: 1 / 断片: LIPOIC ACID-BEARING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P11182, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
121HNHA
2323D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12mM protein U-15N; 50mM phosphate buffer, pH7.5, 100mM NaCl, 0.02% (w/v) NaN390% H2O, 10% D2O or 100% D2O
22mM protein U-15N,13C; 50mM phosphate buffer, pH7.5, 100mM NaCl, 0.02% (w/v) NaN390% H2O, 10% D2O or 100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1100mM NaCl 7.5ambient 310 K
2100mM NaCl 7.5ambient 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AMXBrukerAMX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2Brukercollection
XwinNMR2Bruker解析
AURELIA2.0.6Brukerデータ解析
ARIA1Nilges et al.精密化
ARIA1Nilges et al.構造決定
精密化手法: distance geometry simulated annealing, molecular dynamics torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structure with the lowest energy and acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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