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- PDB-1k8f: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN C-TERMINAL CAP1-ADENYLYL CYCLASE A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k8f
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN C-TERMINAL CAP1-ADENYLYL CYCLASE ASSOCIATED PROTEIN
要素ADENYLYL CYCLASE-ASSOCIATED PROTEIN
キーワードUNKNOWN FUNCTION / CAP / CAP1 / ADENYLYL CYCLASE ASSOCIATED PROTEIN / ACTIN BINDING / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


ameboidal-type cell migration / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / cortical actin cytoskeleton / establishment or maintenance of cell polarity / adenylate cyclase binding / cAMP-mediated signaling / activation of adenylate cyclase activity / receptor-mediated endocytosis / actin filament organization ...ameboidal-type cell migration / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / cortical actin cytoskeleton / establishment or maintenance of cell polarity / adenylate cyclase binding / cAMP-mediated signaling / activation of adenylate cyclase activity / receptor-mediated endocytosis / actin filament organization / cell morphogenesis / azurophil granule lumen / Platelet degranulation / presynapse / actin binding / postsynapse / focal adhesion / Neutrophil degranulation / glutamatergic synapse / signal transduction / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / : / CAP N-terminal conserved motif / CAP, N-terminal domain / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP ...Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / : / CAP N-terminal conserved motif / CAP, N-terminal domain / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal / Adenylate cyclase associated (CAP) C terminal / Pectate Lyase C-like - #70 / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal superfamily / CARP motif / Domain in CAPs (cyclase-associated proteins) and X-linked retinitis pigmentosa 2 gene product. / C-CAP/cofactor C-like domain / C-CAP/cofactor C-like domain profile. / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / Pectate Lyase C-like / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylyl cyclase-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Patskovsky, Y.V. / Chance, M. / Almo, S.C. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of the actin binding domain of the cyclase-associated protein.
著者: Dodatko, T. / Fedorov, A.A. / Grynberg, M. / Patskovsky, Y. / Rozwarski, D.A. / Jaroszewski, L. / Aronoff-Spencer, E. / Kondraskina, E. / Irving, T. / Godzik, A. / Almo, S.C.
履歴
登録2001年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年1月25日Group: Database references
改定 1.42021年2月3日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENYLYL CYCLASE-ASSOCIATED PROTEIN
B: ADENYLYL CYCLASE-ASSOCIATED PROTEIN
C: ADENYLYL CYCLASE-ASSOCIATED PROTEIN
D: ADENYLYL CYCLASE-ASSOCIATED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4484
ポリマ－69,4484
非ポリマー00
水00
1
A: ADENYLYL CYCLASE-ASSOCIATED PROTEIN
B: ADENYLYL CYCLASE-ASSOCIATED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7242
ポリマ－34,7242
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area14430 Å2
手法PISA
2
C: ADENYLYL CYCLASE-ASSOCIATED PROTEIN
D: ADENYLYL CYCLASE-ASSOCIATED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7242
ポリマ－34,7242
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area14430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.640, 83.120, 99.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
ADENYLYL CYCLASE-ASSOCIATED PROTEIN / CAP


分子量: 17361.912 Da / 分子数: 4 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAP1 / プラスミド: PCRTOPO-NT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q01518

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.1 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, 27.5% PEG4000, 0.2M NaOAc, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 83 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年4月16日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 16727 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.06 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Rsym value: 0.154 / % possible all: 92.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K4Z

1k4z


解像度: 2.8→10 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 765 4.8 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 15935 93.3 %-
all-16727 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4864 0 0 0 4864
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d31.45
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.64
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.52.33
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it23.79
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it24.02
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.56.42
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 94 5.09 %
Rwork0.292 1846 -
obs--90.5 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: TOPHCSDX.PRO

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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