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- PDB-1k5m: Crystal Structure of a Human Rhinovirus Type 14:Human Immunodefic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k5m
タイトルCrystal Structure of a Human Rhinovirus Type 14:Human Immunodeficiency Virus Type 1 V3 Loop Chimeric Virus MN-III-2
要素
  • (COAT PROTEIN ...) x 3
  • CHIMERA OF HRV14 COAT PROTEIN VP2 (P1B) AND the V3 loop of HIV-1 gp120
キーワードVIRUS / engineered rhinovirus / HIV-1 V3 loop / beta turns / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / Dectin-2 family / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C ...lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / Dectin-2 family / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / DNA replication / RNA helicase activity / viral protein processing / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / fusion of virus membrane with host plasma membrane / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Jelly Rolls - #20 / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 ...Picornavirus coat protein VP4 / Rhinovirus 14, subunit 4 / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Jelly Rolls - #20 / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Few Secondary Structures / Irregular / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SPHINGOSINE / Genome polyprotein / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ding, J. / Smith, A.D. / Geisler, S.C. / Ma, X. / Arnold, G.F. / Arnold, E.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of a Human Rhinovirus that Displays Part of the HIV-1 V3 Loop and Induces Neutralizing Antibodies against HIV-1
著者: Ding, J. / Smith, A.D. / Geisler, S.C. / Ma, X. / Arnold, G.F. / Arnold, E.
#1: ジャーナル: J.Virol. / 年: 1998
タイトル: Human rhinovirus type 14:human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) V3 loop chimeras from a combinational library induce potent neutralizing antibody responses against HIV-1
著者: Smith, A.D. / Geisler, S.C. / Chen, A.A. / Resnick, D.A. / Roy, B.M. / Lewi, P.J. / Arnold, E. / Arnold, G.F.
履歴
登録2001年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COAT PROTEIN VP1 (P1D)
B: CHIMERA OF HRV14 COAT PROTEIN VP2 (P1B) AND the V3 loop of HIV-1 gp120
C: COAT PROTEIN VP3 (P1C)
D: COAT PROTEIN VP4 (P1A)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3785
ポリマ－96,0784
非ポリマー2991
水11,476637
1
A: COAT PROTEIN VP1 (P1D)
B: CHIMERA OF HRV14 COAT PROTEIN VP2 (P1B) AND the V3 loop of HIV-1 gp120
C: COAT PROTEIN VP3 (P1C)
D: COAT PROTEIN VP4 (P1A)
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,782,666300
ポリマ－5,764,697240
非ポリマー17,97060
水4,324240
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: COAT PROTEIN VP1 (P1D)
B: CHIMERA OF HRV14 COAT PROTEIN VP2 (P1B) AND the V3 loop of HIV-1 gp120
C: COAT PROTEIN VP3 (P1C)
D: COAT PROTEIN VP4 (P1A)
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 482 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)481,88925
ポリマ－480,39120
非ポリマー1,4975
水36020
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: COAT PROTEIN VP1 (P1D)
B: CHIMERA OF HRV14 COAT PROTEIN VP2 (P1B) AND the V3 loop of HIV-1 gp120
C: COAT PROTEIN VP3 (P1C)
D: COAT PROTEIN VP4 (P1A)
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 578 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)578,26730
ポリマ－576,47024
非ポリマー1,7976
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
A: COAT PROTEIN VP1 (P1D)
B: CHIMERA OF HRV14 COAT PROTEIN VP2 (P1B) AND the V3 loop of HIV-1 gp120
C: COAT PROTEIN VP3 (P1C)
D: COAT PROTEIN VP4 (P1A)
ヘテロ分子
x 15


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 1.45 MDa, 60 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,445,66775
ポリマ－1,441,17460
非ポリマー4,49215
水1,08160
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation14
単位格子
Length a, b, c (Å)318.9, 349.3, 368.4
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2generate(0.30901699, -0.80901699, 0.5), (0.80901699, 0.5, 0.30901699), (-0.5, 0.30901699, 0.80901699)
3generate(-0.80901699, -0.5, 0.30901699), (0.5, -0.30901699, 0.80901699), (-0.30901699, 0.80901699, 0.5)
4generate(-0.80901699, 0.5, -0.30901699), (-0.5, -0.30901699, 0.80901699), (0.30901699, 0.80901699, 0.5)
5generate(0.30901699, 0.80901699, -0.5), (-0.80901699, 0.5, 0.30901699), (0.5, 0.30901699, 0.80901699)
6generate(1), (1), (1)
7generate(-0.5, 0.30901699, 0.80901699), (0.30901699, -0.80901699, 0.5), (0.80901699, 0.5, 0.30901699)
8generate(-0.30901699, 0.80901699, 0.5), (-0.80901699, -0.5, 0.30901699), (0.5, -0.30901699, 0.80901699)
9generate(0.30901699, 0.80901699, 0.5), (-0.80901699, 0.5, -0.30901699), (-0.5, -0.30901699, 0.80901699)
10generate(0.5, 0.30901699, 0.80901699), (0.30901699, 0.80901699, -0.5), (-0.80901699, 0.5, 0.30901699)
11generate(1), (1), (1)
12generate(0.80901699, 0.5, 0.30901699), (-0.5, 0.30901699, 0.80901699), (0.30901699, -0.80901699, 0.5)
13generate(0.5, -0.30901699, 0.80901699), (-0.30901699, 0.80901699, 0.5), (-0.80901699, -0.5, 0.30901699)
14generate(-0.5, -0.30901699, 0.80901699), (0.30901699, 0.80901699, 0.5), (-0.80901699, 0.5, -0.30901699)
15generate(-0.80901699, 0.5, 0.30901699), (0.5, 0.30901699, 0.80901699), (0.30901699, 0.80901699, -0.5)

-
要素

-
COAT PROTEIN ... , 3種, 3分子 ACD

#1: タンパク質 COAT PROTEIN VP1 (P1D)


分子量: 32560.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
属: Rhinovirus / 生物種: Human rhinovirus B / プラスミド: p3IIST-MN-III-2 / 細胞株 (発現宿主): H1-HeLa cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03303
#3: タンパク質 COAT PROTEIN VP3 (P1C)


分子量: 26236.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
属: Rhinovirus / 生物種: Human rhinovirus B / プラスミド: p3IIST-MN-III-2 / 細胞株 (発現宿主): H1-HeLa cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03303
#4: タンパク質 COAT PROTEIN VP4 (P1A)


分子量: 7183.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス)
属: Rhinovirus / 生物種: Human rhinovirus B / プラスミド: p3IIST-MN-III-2 / 細胞株 (発現宿主): H1-HeLa cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03303

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タンパク質 , 1種, 1分子 B

#2: タンパク質 CHIMERA OF HRV14 COAT PROTEIN VP2 (P1B) AND the V3 loop of HIV-1 gp120


分子量: 30097.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE CHIMERA CONSISTS OF THE HRV14 COAT PROTEIN VP2 (P1B) AND RESIDUES 314-325 OF HIV-1 gp120.
由来: (組換発現) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス), (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate MN) (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Rhinovirus / 生物種: Human rhinovirus B / プラスミド: p3IIST-MN-III-2 / 遺伝子: env / 細胞株 (発現宿主): H1-HeLa cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03303, UniProt: P05877

-
非ポリマー , 2種, 638分子

#5: 化合物 ChemComp-SPH / SPHINGOSINE


分子量: 299.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H37NO2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 637 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.5 M ammonium formate and 0.15 M sodium HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.5 Mammonium formate1reservoir
20.15 Msodium HEPES1reservoirpH7.5

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11081
21081
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X2511.1
シンクロトロンCHESS F120.92
検出器
タイプID検出器日付詳細
NONIUS CAD41CCD1998年2月1日mirror
ADSC QUANTUM 42CCD1998年11月1日mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GraphiteSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2GraphiteSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
20.921
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 513239 / Num. obs: 513239 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 46826 / % possible all: 82.7
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % possible obs: 92.4 % / Num. measured all: 7100958
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.6 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Wild-type HRV14 structure coordinates (PDB entry 4RHV)

4rhv


解像度: 2.7→50 Å / Isotropic thermal model: isotropic
交差検証法: The free R-factor was calculated in early stages of model building and refinement to monitor the progress. Due to the strong interdependency of structure factors in the presence of ...交差検証法: The free R-factor was calculated in early stages of model building and refinement to monitor the progress. Due to the strong interdependency of structure factors in the presence of high NCS, the free R-factor did not provide any useful information. Therefore, in the later stages of structure refinement, all data were included and no free R factor was calculated.
σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rwork0.216 --
all0.216 513239 -
obs-494360 89 %
原子変位パラメータBiso mean: 18.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6459 0 21 637 7117
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.7
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.7-2.80.274403744037473.1
2.8-2.910.26294469681
2.91-3.20.23629569386.6
3.2-3.660.21410147191.5
3.66-4.620.189310545795
4.62-500.203910666994.9
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: parhcsdx.pro / Topol file: tophcsdx.pro
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 2 / Rfactor all: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.7
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 2.8 Å / Rfactor all: 0.287

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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