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万見
- PDB-1k4r: Structure of Dengue Virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k4r
タイトルStructure of Dengue Virus
要素MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
キーワードVIRUS / Flavivirus / Flaviviridae / Dengue virus / glycoprotein E from tick-borne encephalitis virus / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / : / mRNA cap 0/1 methyltransferase / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B ...Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / : / mRNA cap 0/1 methyltransferase / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / : / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Chimeric Tick-borne encephalitis virus/Dengue virus 4 (デング熱ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 24 Å
データ登録者Kuhn, R.J. / Zhang, W. / Rossmann, M.G. / Pletnev, S.V. / Corver, J. / Lenches, E. / Jones, C.T. / Mukhopadhyay, S. / Chipman, P.R. / Strauss, E.G. ...Kuhn, R.J. / Zhang, W. / Rossmann, M.G. / Pletnev, S.V. / Corver, J. / Lenches, E. / Jones, C.T. / Mukhopadhyay, S. / Chipman, P.R. / Strauss, E.G. / Baker, T.S. / Strauss, J.H.
引用
ジャーナル: Cell / 年: 2002
タイトル: Structure of dengue virus: implications for flavivirus organization, maturation, and fusion.
著者: Richard J Kuhn / Wei Zhang / Michael G Rossmann / Sergei V Pletnev / Jeroen Corver / Edith Lenches / Christopher T Jones / Suchetana Mukhopadhyay / Paul R Chipman / Ellen G Strauss / Timothy ...著者: Richard J Kuhn / Wei Zhang / Michael G Rossmann / Sergei V Pletnev / Jeroen Corver / Edith Lenches / Christopher T Jones / Suchetana Mukhopadhyay / Paul R Chipman / Ellen G Strauss / Timothy S Baker / James H Strauss /
要旨: The first structure of a flavivirus has been determined by using a combination of cryoelectron microscopy and fitting of the known structure of glycoprotein E into the electron density map. The virus ...The first structure of a flavivirus has been determined by using a combination of cryoelectron microscopy and fitting of the known structure of glycoprotein E into the electron density map. The virus core, within a lipid bilayer, has a less-ordered structure than the external, icosahedral scaffold of 90 glycoprotein E dimers. The three E monomers per icosahedral asymmetric unit do not have quasiequivalent symmetric environments. Difference maps indicate the location of the small membrane protein M relative to the overlaying scaffold of E dimers. The structure suggests that flaviviruses, and by analogy also alphaviruses, employ a fusion mechanism in which the distal beta barrels of domain II of the glycoprotein E are inserted into the cellular membrane.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Virology. When It's Better to Lie Low
著者: Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: The Envelope Glycoprotein from Tick-borne Encephalitis Virus at 2 A Resolution
著者: Rey, F.A. / Heinz, F.X. / Mandl, C. / Kunz, C. / Harrison, S.C.
履歴
登録2001年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 2RESOLUTION. 24.00 ANGSTROM.

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
B: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
C: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,6933
ポリマ－129,6933
非ポリマー00
水00
1
A: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
B: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
C: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,781,606180
ポリマ－7,781,606180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
B: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
C: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 648 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)648,46715
ポリマ－648,46715
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
B: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
C: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 778 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)778,16118
ポリマ－778,16118
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 MAJOR ENVELOPE PROTEIN E


分子量: 43231.145 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 284-678 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chimeric Tick-borne encephalitis virus/Dengue virus 4 (デング熱ウイルス)
属: Flavivirus / 参照: UniProt: C3V005
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DENGUE VIRUS MAJOR ENVELOPE PROTEIN E / タイプ: VIRUS
詳細: SAMPLES WERE PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE AND MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE.
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Primates
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: sample conc. l2.0E10 PFU/ML
急速凍結詳細: LIQUID NITROGEN TEMPERATURE 50MM TRIS-HCL, 75MM NACL, 1MM EDTA
結晶化
*PLUS
手法: cryo-electron microscopy

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200T
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1920 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 790 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 25
反射最高解像度: 24 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
emfitモデル構築
EMFIT位相決定
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1EMfitモデルフィッティングCLIMB procedure
2OTHER３次元再構成
CTF補正詳細: EACH VIRAL IMAGE WAS CTF CORRECTED BEFORE RECONSTRUCTION, BASED ON THE FOLLOWING EQUATION: F(CORR)=F(OBS)/[|CTF|+WIENER]
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: COMMON-LINES AND POLAR-FOURIER-TRANSFORM (FULLER ET AL. 1996, J.STRUC.BIOL. 116, 48-55 BAKER AND CHENG, 1996, J.STRUC.BIOL. 116, 120-130) SOFTWARE USED, PURDUE PROGRAMS
解像度: 24 Å / 粒子像の数: 526 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.8 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.9 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: METHOD--IN THE FIRST STEP THE CRYSTAL STRUCTURE OF TBEV-E CRYSTALLOGRAPHIC DIMER (REY ET.AL., 1995 NATURELONDON) 375, 291-298) WAS ROTATED ABOUT AND TRANSLATEDAROUND AN ICOSAHEDRAL TWO FOLD ...詳細: METHOD--IN THE FIRST STEP THE CRYSTAL STRUCTURE OF TBEV-E CRYSTALLOGRAPHIC DIMER (REY ET.AL., 1995 NATURELONDON) 375, 291-298) WAS ROTATED ABOUT AND TRANSLATEDAROUND AN ICOSAHEDRAL TWO FOLD AXES TO FIND THE BEST FIT. AFTER THAT THE DENSITIES AT ALL PIXELS COVERED BY THE FIRST FITTED DIMER WERE SET TO ZERO. THE SECOND DIMER WAS THAN PLACED ON A RADIAL AXIS PASSING THROUGH A POINT NEAR THE QUASI-TWOFOLD AXIS.
原子モデル構築PDB-ID: 1SVB

1svb


Accession code: 1SVB / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 24 Å
詳細: Molecules of glycoprotein E of Tick-borne encephalitis virus were solved by using cryo-EM map of Dengue virus
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9084 0 0 0 9084

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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