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- PDB-1k3b: Crystal Structure of Human Dipeptidyl Peptidase I (Cathepsin C): ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k3b
タイトルCrystal Structure of Human Dipeptidyl Peptidase I (Cathepsin C): Exclusion Domain Added to an Endopeptidase Framework Creates the Machine for Activation of Granular Serine Proteases
要素(dipeptydil-peptidase I ...) x 3
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle ...dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / phosphatase binding / cysteine-type peptidase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / MHC class II antigen presentation / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / T cell mediated cytotoxicity / azurophil granule lumen / protein-folding chaperone binding / collagen-containing extracellular matrix / lysosome / immune response / endoplasmic reticulum lumen / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / centrosome / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. ...Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Lipocalin / Papain-like cysteine peptidase superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl peptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 多重同系置換, MOL. REPL together / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Turk, D. / Janjic, V. / Stern, I. / Podobnik, M. / Lamba, D. / Dahl, S.W. / Lauritzen, C. / Pedersen, J. / Turk, V. / Turk, B.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Structure of human dipeptidyl peptidase I (cathepsin C): exclusion domain added to an endopeptidase framework creates the machine for activation of granular serine proteases.
著者: Turk, D. / Janjic, V. / Stern, I. / Podobnik, M. / Lamba, D. / Dahl, S.W. / Lauritzen, C. / Pedersen, J. / Turk, V. / Turk, B.
履歴
登録2001年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dipeptydil-peptidase I exclusion domain
B: dipeptydil-peptidase I light chain
C: dipeptydil-peptidase I heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1208
ポリマ－39,5753
非ポリマー5455
水8,359464
1
A: dipeptydil-peptidase I exclusion domain
B: dipeptydil-peptidase I light chain
C: dipeptydil-peptidase I heavy chain
ヘテロ分子

A: dipeptydil-peptidase I exclusion domain
B: dipeptydil-peptidase I light chain
C: dipeptydil-peptidase I heavy chain
ヘテロ分子

A: dipeptydil-peptidase I exclusion domain
B: dipeptydil-peptidase I light chain
C: dipeptydil-peptidase I heavy chain
ヘテロ分子

A: dipeptydil-peptidase I exclusion domain
B: dipeptydil-peptidase I light chain
C: dipeptydil-peptidase I heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,48132
ポリマ－158,30212
非ポリマー2,17920
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area48180 Å2
ΔGint-493 kcal/mol
Surface area50970 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.154, 88.031, 114.609
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細tetramer molecule with tetrahaedral symmetry

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要素

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Dipeptydil-peptidase I ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 dipeptydil-peptidase I exclusion domain / DPPI / cathepsin C / residual propart


分子量: 13500.163 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): INSECT CELL(Invitrogen) / 細胞株 (発現宿主): high five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#2: タンパク質 dipeptydil-peptidase I light chain / DPPI / cathepsin C / beta chain


分子量: 18491.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): INSECT CELL(Invitrogen) / 細胞株 (発現宿主): high five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#3: タンパク質 dipeptydil-peptidase I heavy chain / DPPI / cathepsin C / alpha chain


分子量: 7583.444 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): INSECT CELL(Invitrogen) / 細胞株 (発現宿主): high five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I

-
糖 , 1種, 1分子

#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 468分子

#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 464 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: ammonium sulphate, sodium citrate, potassium/sodium tartrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
22.0 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoir
40.2 Mpotassium/sodium tartrate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→20 Å / Num. all: 23553 / Num. obs: 23553 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル解像度: 2.15→2.18 Å / Num. unique all: 23353 / Rsym value: 0.249 / % possible all: 0.99
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 96833 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.249

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
MAIN精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 多重同系置換, MOL. REPL together
解像度: 2.15→10 Å / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 1168 -each 20th measured reflection
Rwork0.19 ---
all0.186 23553 --
obs0.186 23353 5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2784 0 30 464 3278
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.54
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.009
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.186
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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