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- PDB-6ic5: Human cathepsin-C in complex with dipeptidyl cyclopropyl nitrile ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ic5
タイトルHuman cathepsin-C in complex with dipeptidyl cyclopropyl nitrile inhibitor 2
要素(Dipeptidyl peptidase ...) x 3
キーワードHYDROLASE / cathepsin-C / cysteine protease / structure-based drug design / arthritis
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle ...dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / phosphatase binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / T cell mediated cytotoxicity / azurophil granule lumen / protein-folding chaperone binding / : / lysosome / immune response / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. ...Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Lipocalin / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HB5 / Dipeptidyl peptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hakansson, M. / Logan, D.T. / Korkmaz, B. / Lesner, A. / Wysocka, M. / Gieldon, A. / Gauthier, F. / Jenne, D. / Lauritzen, C. / Pedersen, J.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2014/15/B/ST5/05311 ポーランド
引用ジャーナル: Biochem. Pharmacol. / 年: 2019
タイトル: Structure-based design and in vivo anti-arthritic activity evaluation of a potent dipeptidyl cyclopropyl nitrile inhibitor of cathepsin C.
著者: Korkmaz, B. / Lesner, A. / Wysocka, M. / Gieldon, A. / Hakansson, M. / Gauthier, F. / Logan, D.T. / Jenne, D.E. / Lauritzen, C. / Pedersen, J.
履歴
登録2018年12月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 1
B: Dipeptidyl peptidase 1
C: Dipeptidyl peptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3278
ポリマ－39,3863
非ポリマー1,9405
水6,702372
1
A: Dipeptidyl peptidase 1
B: Dipeptidyl peptidase 1
C: Dipeptidyl peptidase 1
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl peptidase 1
B: Dipeptidyl peptidase 1
C: Dipeptidyl peptidase 1
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl peptidase 1
B: Dipeptidyl peptidase 1
C: Dipeptidyl peptidase 1
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl peptidase 1
B: Dipeptidyl peptidase 1
C: Dipeptidyl peptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,30732
ポリマ－157,54512
非ポリマー7,76220
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
Buried area51620 Å2
ΔGint-222 kcal/mol
Surface area53300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.975, 88.329, 115.183
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-817-

HOH

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要素

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Dipeptidyl peptidase ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 1 / Cathepsin C / Cathepsin J / Dipeptidyl peptidase I / DPPI / Dipeptidyl transferase


分子量: 13500.163 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSC, CPPI / 細胞株 (発現宿主): BTI-TN-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#2: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 1 / Cathepsin C / Cathepsin J / Dipeptidyl peptidase I / DPPI / Dipeptidyl transferase


分子量: 18302.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSC, CPPI / 細胞株 (発現宿主): BTI-TN-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#3: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 1 / Cathepsin C / Cathepsin J / Dipeptidyl peptidase I / DPPI / Dipeptidyl transferase


分子量: 7583.444 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSC, CPPI / 細胞株 (発現宿主): BTI-TN-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I

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糖 , 2種, 3分子

#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_d2-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 374分子

#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-HB5 / (2~{S})-2-azanyl-~{N}-[(1~{R},2~{R})-1-(iminomethyl)-2-[4-[4-(4-methylpiperazin-1-yl)sulfonylphenyl]phenyl]cyclopropyl]-3-thiophen-2-yl-propanamide


分子量: 551.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H33N5O3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: 20.0 % (w/v) PEG 3000 0.1 M sodium citrate pH 5.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER X8 PROTEUM / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→27.9 Å / Num. obs: 29396 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 29.8
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / % possible all: 61.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238 2018/15/10精密化
PROTEUM2データ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化解像度: 2→27.505 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 5.367 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.143 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1983 1429 -
Rwork0.1519 --
all0.154 --
obs-28534 93.97 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 17.937 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.053 Å20 Å20 Å2
2--0.146 Å20 Å2
3----0.093 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→27.505 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2759 0 128 372 3259
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0133008
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0182578
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8381.7094106
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4511.6316008
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9145351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.52622.886149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.70115439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.521511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2391
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.023339
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02675
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2617
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1870.22547
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.21463
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0860.21374
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2090.2319
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0040.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2340.217
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2160.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.3120.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0311.0711398
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0311.0711397
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7371.5971745
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.7371.5971746
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2481.3321609
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.2481.3341610
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0691.9632356
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.0691.9652357
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.71814.9553617
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.71914.9693618
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2-2.0520.228580.1791398220965.91220.145
2.052-2.1080.206890.1811614214679.35690.145
2.108-2.1680.231980.1661837209992.18680.136
2.168-2.2350.224970.1541870203696.6110.128
2.235-2.3070.2071010.1431782194197.01190.121
2.307-2.3880.215860.151783192397.19190.128
2.388-2.4770.2361100.1511692185597.14290.13
2.477-2.5770.195960.1441656178997.93180.124
2.577-2.6910.176800.1391585169698.17220.122
2.691-2.8210.206830.1451532165297.76030.13
2.821-2.9720.208750.1411451154898.57880.129
2.972-3.150.175680.1491406149498.66130.138
3.15-3.3640.166620.1511319139898.7840.144
3.364-3.6290.214680.1621222130498.92640.159
3.629-3.9690.168640.1361130120599.08710.137
3.969-4.4260.185470.131052110799.27730.138
4.426-5.0890.144490.12691997099.79380.137
5.089-6.180.233440.17480385399.29660.182
6.18-8.5270.26340.18964067999.26360.199
8.527-27.5460.218200.23940843398.84530.267
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.25380.23770.41341.32450.18561.3487-0.03810.00160.0873-0.0780.00040.0818-0.1397-0.10670.03780.05630.0205-0.00580.02150.01440.0314-6.84-25.289-20.185
20.9230.07930.01381.03310.1920.8387-0.01340.0002-0.0303-0.04180.0057-0.109-0.07190.12230.00770.0296-0.01950.00960.030.01350.037317.601-30.779-17.978
30.7666-0.0855-0.11951.0635-0.05140.768-0.0114-0.09390.07350.06890.0054-0.1148-0.16980.1690.0060.0468-0.0411-0.01280.05720.00140.02820.239-24.406-8.854
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA1 - 118
2X-RAY DIFFRACTION2ALLB206 - 367
3X-RAY DIFFRACTION3ALLC372 - 439

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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