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万見
- PDB-1k0d: Ure2p in Complex with Glutathione -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k0d
タイトルUre2p in Complex with Glutathione
要素URE2 PROTEIN
キーワードGENE REGULATION / Nitrate assimilation / Structural genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; ジスルフィドが電子受容体 / protein urmylation / glutathione peroxidase / : / regulation of nitrogen utilization / glutathione peroxidase activity / glutathione transferase activity / nitrate assimilation / phosphoprotein binding / transcription corepressor activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcriptional regulator Ure2 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Transcriptional regulator Ure2 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Transcriptional regulator URE2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Bousset, L. / Belrhali, H. / Melki, R. / Morera, S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of the yeast prion Ure2p functional region in complex with glutathione and related compounds.
著者: Bousset, L. / Belrhali, H. / Melki, R. / Morera, S.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structure of the Globular Region of the Prion Protein Ure2 from the Yeast Saccharomyces cerevisiae
著者: Bousset, L. / Belrhali, H. / Janin, J. / Melki, R. / Morera, S.
履歴
登録2001年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年12月7日Group: Non-polymer description
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: URE2 PROTEIN
B: URE2 PROTEIN
C: URE2 PROTEIN
D: URE2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,2627
ポリマ－119,3404
非ポリマー9223
水5,224290
1
A: URE2 PROTEIN
B: URE2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2844
ポリマ－59,6702
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area19600 Å2
手法PISA
2
C: URE2 PROTEIN
D: URE2 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9773
ポリマ－59,6702
非ポリマー3071
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4370 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area20870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.679, 122.279, 166.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
URE2 PROTEIN


分子量: 29834.906 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23202
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: peg 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: Bousset, L., (2001) Structure, 9, 39.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
230 %PEG10001reservoir
3160 mM1reservoirCaCl2
4100 mMTris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 57661 / Num. obs: 57630 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 8292 / Rsym value: 0.221 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 381950 / Rmerge(I) obs: 0.071

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→20 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2875 -RANDOM
Rwork0.213 ---
all-57661 --
obs-56901 98.7 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.453 Å20 Å20 Å2
2---4.094 Å20 Å2
3----4.359 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7576 0 60 290 7926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.16
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3961.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2062
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2572
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.2292.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4gtt_xplor.param
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.213
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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