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- PDB-1k05: Crystal structure of the Focal Adhesion Targeting Domain of Focal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k05
タイトルCrystal structure of the Focal Adhesion Targeting Domain of Focal Adhesion Kinase
要素FOCAL ADHESION KINASE 1
キーワードTRANSFERASE / up-down-up-down four helical bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling ...netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of fibroblast migration / Signal regulatory protein family interactions / regulation of GTPase activity / growth hormone receptor signaling pathway / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of wound healing / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of osteoblast differentiation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / establishment of cell polarity / positive regulation of macrophage chemotaxis / regulation of cytoskeleton organization / regulation of cell adhesion mediated by integrin / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of protein phosphorylation / negative regulation of anoikis / positive regulation of epithelial cell migration / ephrin receptor signaling pathway / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of protein kinase activity / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of cell adhesion / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / stress fiber / EPHB-mediated forward signaling / Integrin signaling / protein tyrosine phosphatase activity / NCAM signaling for neurite out-growth / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SH2 domain binding / axon guidance / molecular function activator activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-specific protein-tyrosine kinase / placenta development / cell motility / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / epidermal growth factor receptor signaling pathway / integrin binding / cell migration / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / positive regulation of protein phosphorylation / actin binding / RAF/MAP kinase cascade / cell cortex / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / angiogenesis / cytoskeleton / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ciliary basal body / cilium / positive regulation of cell migration / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe ...Single helix bin / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Arold, S.T. / Hoellerer, M.K. / Noble, M.E.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: The structural basis of localization and signaling by the focal adhesion targeting domain.
著者: Arold, S.T. / Hoellerer, M.K. / Noble, M.E.
履歴
登録2001年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FOCAL ADHESION KINASE 1
B: FOCAL ADHESION KINASE 1
C: FOCAL ADHESION KINASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8493
ポリマ－53,8493
非ポリマー00
水1086
1
A: FOCAL ADHESION KINASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9501
ポリマ－17,9501
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: FOCAL ADHESION KINASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9501
ポリマ－17,9501
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: FOCAL ADHESION KINASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9501
ポリマ－17,9501
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
A: FOCAL ADHESION KINASE 1
B: FOCAL ADHESION KINASE 1

A: FOCAL ADHESION KINASE 1
B: FOCAL ADHESION KINASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7994
ポリマ－71,7994
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area4730 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area28480 Å2
手法PISA
5
C: FOCAL ADHESION KINASE 1

C: FOCAL ADHESION KINASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8992
ポリマ－35,8992
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area1780 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area15500 Å2
手法PISA
6
B: FOCAL ADHESION KINASE 1
C: FOCAL ADHESION KINASE 1

B: FOCAL ADHESION KINASE 1
C: FOCAL ADHESION KINASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7994
ポリマ－71,7994
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area6100 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area28160 Å2
手法PISA
7
B: FOCAL ADHESION KINASE 1

B: FOCAL ADHESION KINASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8992
ポリマ－35,8992
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area1780 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area15210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.484, 222.101, 97.885
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 FOCAL ADHESION KINASE 1 / FADK 1


分子量: 17949.697 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAK / プラスミド: pGEX-6P2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q05397, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.95 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Hepes, NaCl, glycerol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMTris-HCl1droppH8.0
2150 mM1dropNaCl
32 mMEDTA1drop
42 mMdithiothreitol1drop
520 mg/mlprotein1drop
6100 mMHEPES1reservoirpH7.0
73.3 M1reservoirNaCl
81 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→31.3 Å / Num. obs: 20719 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0.9 / Observed criterion σ(I): 0.9 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 90 Å2 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 4413 / Rsym value: 0.626 / % possible all: 94.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 48770 / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.9 % / Rmerge(I) obs: 0.626

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.9→31.3 Å / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: CNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 1000 -RANDOM
Rwork0.245 ---
all-21585 --
obs-21585 96.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 76.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--34.889 Å20 Å20 Å2
2--18.4 Å20 Å2
3---16.489 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→31.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3251 0 0 6 3257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.35
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.95 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.511 39 -
Rwork0.503 --
obs-956 92.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 7 % / Rfactor obs: 0.245 / Rfactor Rfree: 0.285 / Rfactor Rwork: 0.245
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.511 / Rfactor Rwork: 0.503 / Rfactor obs: 0.503

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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