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- PDB-1jyr: Xray Structure of Grb2 SH2 Domain Complexed with a Phosphorylated... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jyr
タイトルXray Structure of Grb2 SH2 Domain Complexed with a Phosphorylated Peptide
要素
  • GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
  • peptide: PSpYVNVQN
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / receptor binding / regulatory / inhibitor / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / CD28 dependent Vav1 pathway / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / positive regulation of actin filament polymerization / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / signal transduction in response to DNA damage / SHC1 events in ERBB4 signaling / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Signalling to RAS / Interleukin receptor SHC signaling / GAB1 signalosome / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / ephrin receptor binding / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / phosphotyrosine residue binding / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / NCAM signaling for neurite out-growth / FCERI mediated Ca+2 mobilization / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / cellular response to ionizing radiation / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Nioche, P. / Liu, W.-Q. / Broutin, I. / Charbonnier, F. / Latreille, M.-T. / Vidal, M. / Roques, B. / Garbay, C. / Ducruix, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of the SH2 domain of Grb2: highlight on the binding of a new high-affinity inhibitor.
著者: Nioche, P. / Liu, W.Q. / Broutin, I. / Charbonnier, F. / Latreille, M.T. / Vidal, M. / Roques, B. / Garbay, C. / Ducruix, A.
履歴
登録2001年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42018年10月10日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn
Item: _entity.formula_weight / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
L: peptide: PSpYVNVQN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1432
ポリマ－12,1432
非ポリマー00
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6060 Å2
手法PISA
2
A: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
L: peptide: PSpYVNVQN

A: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
L: peptide: PSpYVNVQN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2854
ポリマ－24,2854
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area10400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.800, 50.800, 89.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2 / GRB2 ADAPTER PROTEIN


分子量: 11071.563 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62993
#2: タンパク質・ペプチド peptide: PSpYVNVQN


分子量: 1071.034 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: ammonium phosphate, PEG400, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
手法: unknown / pH: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12 Mammonium phosphate11
24 %(w/v)PEG40011
350 mMsodium cacodylate11pH6.0
446 mg/mlprotein11
50.1 %(v/v)TFA11in water

-
データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1.057 Å
検出器日付: 1999年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.057 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.55 Å / Num. all: 17213 / Num. obs: 17122 / % possible obs: 99.7 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rsym value: 0.052
反射
*PLUS
Num. obs: 17213 / Num. measured all: 155449 / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.37

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1238854.7 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 993 5.8 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs-17119 97.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数857 0 0 90 947
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.035
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.03
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.81.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.352.5
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 156 5.7 %
Rwork0.257 2576 -
obs--95.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3bond-maz-ptr.parambond-maz-ptr.top
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5.8 % / Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.03
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.81.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.352.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.301 / % reflection Rfree: 5.7 % / Rfactor Rwork: 0.257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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