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万見
- PDB-1jy2: Crystal Structure of the Central Region of Bovine Fibrinogen (E5 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jy2
タイトルCrystal Structure of the Central Region of Bovine Fibrinogen (E5 fragment) at 1.4 Angstroms Resolution
要素
  • FIBRINOGEN ALPHA CHAIN
  • FIBRINOGEN BETA CHAIN
  • FIBRINOGEN GAMMA-B CHAIN
キーワードBLOOD CLOTTING / fibrinogen / fragment E / disulfide bonds / asymmetry / coiled-coil / beta-sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / fibrinogen complex / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / extracellular matrix structural constituent / positive regulation of peptide hormone secretion / protein polymerization / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis ...blood coagulation, common pathway / fibrinogen complex / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / extracellular matrix structural constituent / positive regulation of peptide hormone secretion / protein polymerization / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / cell-matrix adhesion / platelet aggregation / collagen-containing extracellular matrix / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / innate immune response / signaling receptor binding / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen beta chain / Fibrinogen gamma-B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Madrazo, J. / Brown, J.H. / Litvinovich, S. / Dominguez, R. / Yakovlev, S. / Medved, L. / Cohen, C.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the central region of bovine fibrinogen (E5 fragment) at 1.4-A resolution.
著者: Madrazo, J. / Brown, J.H. / Litvinovich, S. / Dominguez, R. / Yakovlev, S. / Medved, L. / Cohen, C.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: The Crystal Structure of Modified Bovine Fibrinogen
著者: Brown, J.H. / Volkmann, N. / Jun, G. / Henschen-Edman, A.H. / Cohen, C.
履歴
登録2001年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE AN APPROPRIATE DATABASE MATCH WAS NOT AVAILABLE FOR FIBRINOGEN ALPHA CHAIN AT THE TIME OF PROCESSING.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
N: FIBRINOGEN ALPHA CHAIN
O: FIBRINOGEN BETA CHAIN
P: FIBRINOGEN GAMMA-B CHAIN
Q: FIBRINOGEN ALPHA CHAIN
R: FIBRINOGEN BETA CHAIN
S: FIBRINOGEN GAMMA-B CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8046
ポリマ－35,8046
非ポリマー00
水5,729318
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14400 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area14060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.376, 66.222, 50.658
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.55, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 FIBRINOGEN ALPHA CHAIN


分子量: 6172.894 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Proteolytic fragment / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02672*PLUS
#2: タンパク質 FIBRINOGEN BETA CHAIN


分子量: 6253.134 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Proteolytic fragment / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02676
#3: タンパク質・ペプチド FIBRINOGEN GAMMA-B CHAIN


分子量: 5476.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Proteolytic fragment / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P12799
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 318 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.5 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: PEG 3350, Calcium chloride, Tris, Dioxane, Sodium azide, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
215.0 %PEG33501reservoir
3150 mM1reservoirCaCl2
43.5 %dioxane1reservoir
53 mM1reservoirNaN3
620 mMTris-HCl1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.91 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→100 Å / Num. all: 61149 / Num. obs: 61149 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.8 % / Rsym value: 0.058
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / Rsym value: 0.339 / % possible all: 93.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 359638 / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.334

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1.6 Angstrom resolution structure of bovine E5 in the orthorhombic space group

解像度: 1.4→100 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2949 5 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all-58431 --
obs-58431 94.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.074 Å20 Å23.614 Å2
2---10.707 Å20 Å2
3---4.633 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2196 0 0 318 2514
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.4-1.450.4112620.398X-RAY DIFFRACTION478978.2
2.09-2.390.4113000.398X-RAY DIFFRACTION614199.6
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 100 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.01
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.411 / Rfactor Rwork: 0.398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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