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- PDB-1jx2: CRYSTAL STRUCTURE OF THE NUCLEOTIDE-FREE DYNAMIN A GTPASE DOMAIN,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jx2
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE NUCLEOTIDE-FREE DYNAMIN A GTPASE DOMAIN, DETERMINED AS MYOSIN FUSION
要素Myosin-2 heavy chain,Dynamin-A
キーワードHYDROLASE / dynamin / GTPase / myosin / fusion-protein / Dictyostelium
機能・相同性
機能・相同性情報


protein processing in phagocytic vesicle / Regulation of Apoptosis / Apoptotic execution phase / sorocarp morphogenesis / regulation of post-lysosomal vacuole size / ISG15 antiviral mechanism / phagosome acidification / protein localization to cleavage furrow / pinocytosis / pseudopodium retraction ...protein processing in phagocytic vesicle / Regulation of Apoptosis / Apoptotic execution phase / sorocarp morphogenesis / regulation of post-lysosomal vacuole size / ISG15 antiviral mechanism / phagosome acidification / protein localization to cleavage furrow / pinocytosis / pseudopodium retraction / uropod retraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in forward cell motility / phagocytic cup base / pathogen-containing vacuole / response to differentiation-inducing factor 1 / equatorial cell cortex / contractile actin filament bundle assembly / cell trailing edge / contractile vacuole organization / myosin filament assembly / aggregation involved in sorocarp development / culmination involved in sorocarp development / RHO GTPases activate PAKs / adenyl nucleotide binding / calcium-dependent ATPase activity / hypotonic response / actomyosin contractile ring / uropod / apical cortex / peroxisome fission / profilin binding / detection of mechanical stimulus / negative regulation of actin filament polymerization / actin-myosin filament sliding / bleb assembly / substrate-dependent cell migration, cell extension / midbody abscission / endosome organization / actomyosin / filopodium assembly / myosin filament / early phagosome / mitochondrial fission / myosin II complex / cortical actin cytoskeleton organization / cortical actin cytoskeleton / microfilament motor activity / nucleus organization / establishment or maintenance of cell polarity / pseudopodium / intracellular distribution of mitochondria / cytoskeletal motor activity / cleavage furrow / mitotic cytokinesis / response to cAMP / response to mechanical stimulus / phagocytosis / intercellular bridge / phagocytic vesicle / 14-3-3 protein binding / extracellular matrix / actin filament organization / mitochondrion organization / response to bacterium / cell motility / response to hydrogen peroxide / phospholipid binding / chemotaxis / actin filament binding / intracellular protein localization / regulation of cell shape / cytoplasmic vesicle / cell cortex / microtubule binding / microtubule / calmodulin binding / cytoskeleton / GTPase activity / GTP binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin S1 fragment, N-terminal / Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. ...Myosin S1 fragment, N-terminal / Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / Kinesin motor domain / Kinesin / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / SH3 type barrels. / Roll / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / beta-D-glucopyranose / Myosin-2 heavy chain / Dynamin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Niemann, H.H. / Knetsch, M.L.W. / Scherer, A. / Manstein, D.J. / Kull, F.J.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of a dynamin GTPase domain in both nucleotide-free and GDP-bound forms.
著者: Niemann, H.H. / Knetsch, M.L. / Scherer, A. / Manstein, D.J. / Kull, F.J.
履歴
登録2001年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年5月31日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年10月30日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details
Remark 999SEQUENCE According to the author, Electron density map confirm residue 260 to be SER and residue ...SEQUENCE According to the author, Electron density map confirm residue 260 to be SER and residue 323 to be CYS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-2 heavy chain,Dynamin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,2054
ポリマ－124,5741
非ポリマー6323
水6,774376
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.450, 62.040, 181.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.79, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Myosin-2 heavy chain,Dynamin-A / Myosin II heavy chain


分子量: 124573.531 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: mhcA, DDB_G0286355, dymA, DDB_G0277849 / プラスミド: pM3
発現宿主: Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
株 (発現宿主): AX3-Orf+ / 参照: UniProt: P08799, UniProt: Q94464
#2: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 376 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.468 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8000, Tris, potassium chloride, magnesium chloride, glucose, methyl-propane-diol, dithiothreitol, EGTA, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
111 %PEG80001reservoir
250 mMTris1reservoir
3200 mM1reservoirKCl
45 mM1reservoirMgCl2
510 %glucose1reservoir
62 %MPD1reservoir
71 mMEGTA1reservoir
85 mMdithiothreitol1reservoir
950 mMTris1drop
101 mM1dropMgCl2
111 mMdithiothreitol1drop
123 %sucrose1drop
135 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2000年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→15 Å / Num. obs: 52742 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 4.98 / Rsym value: 0.215 / % possible all: 94.6
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.6 % / Rmerge(I) obs: 0.215

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1G8X, MYOSIN II CATALYTIC DOMAIN

1g8x


解像度: 2.3→14.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 380278.23 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 3692 7 %EVERY-NTH
Rwork0.197 ---
obs0.197 52742 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.3914 Å2 / ksol: 0.366682 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.63 Å20 Å2-0.24 Å2
2---1.61 Å20 Å2
3---0.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→14.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8297 0 40 376 8713
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 593 7 %
Rwork0.223 7879 -
obs--95.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 38.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.298 / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rwork: 0.223

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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