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- PDB-1jwg: VHS Domain of human GGA1 complexed with cation-independent M6PR C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jwg
タイトルVHS Domain of human GGA1 complexed with cation-independent M6PR C-terminal Peptide
要素
  • ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
  • Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
キーワードPROTEIN TRANSPORT/PROTEIN BINDING / SUPER HELIX / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / PROTEIN TRANSPORT-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to ciliary membrane / clathrin coat / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / Golgi to plasma membrane transport / insulin-like growth factor II binding / Golgi to plasma membrane protein transport / trans-Golgi network transport vesicle ...protein localization to ciliary membrane / clathrin coat / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / Golgi to plasma membrane transport / insulin-like growth factor II binding / Golgi to plasma membrane protein transport / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding / retrograde transport, endosome to Golgi / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / lysosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / D-mannose binding / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / animal organ regeneration / response to retinoic acid / transport vesicle / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / secretory granule membrane / liver development / ubiquitin binding / post-embryonic development / trans-Golgi network membrane / intracellular protein transport / phosphoprotein binding / trans-Golgi network / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / protein catabolic process / insulin-like growth factor receptor activity / small GTPase binding / positive regulation of protein catabolic process / intracellular protein localization / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / early endosome membrane / spermatogenesis / early endosome / endosome / endosome membrane / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / signal transduction / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat ...ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Shiba, T. / Takatsu, H. / Nogi, T. / Matsugaki, N. / Kawasaki, M. / Igarashi, N. / Suzuki, M. / Kato, R. / Earnest, T. / Nakayama, K. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structural basis for recognition of acidic-cluster dileucine sequence by GGA1.
著者: Shiba, T. / Takatsu, H. / Nogi, T. / Matsugaki, N. / Kawasaki, M. / Igarashi, N. / Suzuki, M. / Kato, R. / Earnest, T. / Nakayama, K. / Wakatsuki, S.
履歴
登録2001年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
C: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
D: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,47910
ポリマ－36,7184
非ポリマー7616
水3,567198
1
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
C: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6134
ポリマ－18,3592
非ポリマー2542
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
D: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8676
ポリマ－18,3592
非ポリマー5084
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.146, 65.770, 101.426
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor binding protein GGA1


分子量: 16814.436 Da / 分子数: 2 / 断片: VHS DOMAIN(N-terminal domain) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pgex4t-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UJY5
#2: タンパク質・ペプチド Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / M6PR


分子量: 1544.577 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal fragment / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: P11717
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 3350, ammonium iodide, Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
11 mMTris-HCl1droppH8.0
210 mg/mlprotein1drop
314 %(w/v)PEG33501reservoir
40.2 M1reservoirNH4I
50.1 MTris-HCl1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月16日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 24632 / Num. obs: 24632 / % possible obs: 99.6 %
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
Num. obs: 25975 / Num. measured all: 167862 / Rmerge(I) obs: 0.067

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JWF

1jwf


解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / SU B: 4.254 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26115 1292 5 %RANDOM
Rwork0.2263 ---
all0.22796 24632 --
obs0.22796 24632 99.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.099 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.89 Å20 Å20 Å2
2--2.78 Å20 Å2
3----1.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2355 0 6 198 2559
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212401
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2861.9743237
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.9753288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.75615487
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2364
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021754
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2450.31169
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.5163
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1780.340
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.513
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8151.51458
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5422354
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3263943
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9764.5883
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 83 4.634 %
Rwork0.234 1791 -
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.05 Å / Rfactor Rfree: 0.272 / Rfactor Rwork: 0.234

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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