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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jw9 | ||||||
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タイトル | Structure of the Native MoeB-MoaD Protein Complex | ||||||
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![]() | LIGASE / MoeB: modified Rossmann fold / (2) Cys-X-X-Cys Zinc-binding motifs / MoaD: ubiquitin-like fold | ||||||
機能・相同性 | ![]() molybdopterin-synthase adenylyltransferase / molybdopterin-synthase adenylyltransferase activity / molybdopterin adenylyltransferase complex / molybdopterin synthase complex / ubiquitin-like modifier activating enzyme activity / sulfotransferase activity / thiosulfate sulfurtransferase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / nucleotidyltransferase activity / nucleotide binding ... molybdopterin-synthase adenylyltransferase / molybdopterin-synthase adenylyltransferase activity / molybdopterin adenylyltransferase complex / molybdopterin synthase complex / ubiquitin-like modifier activating enzyme activity / sulfotransferase activity / thiosulfate sulfurtransferase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / nucleotidyltransferase activity / nucleotide binding / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lake, M.W. / Wuebbens, M.M. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Mechanism of ubiquitin activation revealed by the structure of a bacterial MoeB-MoaD complex. 著者: Lake, M.W. / Wuebbens, M.M. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 78 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 58.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 453.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 460 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 24.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | The asymmetric unit contains a heterodimer comprised of (1) molecule of MoeB and (1) molecule of MoaD. The heterotetramer is generated by applying: -y+1,-x+1,1/2-z |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26741.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 8764.880 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||
#3: 化合物 | ChemComp-ZN / | ||
#4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.51 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: Lithium Sulfate, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月27日 |
放射 | モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 37865 / Num. obs: 37865 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 17.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.71→1.78 Å / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.3 |
反射 | *PLUS % possible obs: 99.7 % |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.3 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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原子変位パラメータ | Biso mean: 24.994 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4 % / Rfactor obs: 0.175 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |