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- PDB-1jv3: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN AGX1 COMPLEXED WITH UDPGALNAC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jv3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN AGX1 COMPLEXED WITH UDPGALNAC
要素GlcNAc1P uridyltransferase isoform 1: AGX1
キーワードTRANSFERASE / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / ALTERNATIVE SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


protein serine pyrophosphorylase activity / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / positive regulation of type I interferon production / antiviral innate immune response ...protein serine pyrophosphorylase activity / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / positive regulation of type I interferon production / antiviral innate immune response / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) - #100 / UDP-sugar pyrophosphorylase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Ribbon / Alpha-Beta Complex ...Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) - #100 / UDP-sugar pyrophosphorylase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Ribbon / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGALACTOSAMINE / UDP-N-acetylhexosamine pyrophosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / rigid body / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Peneff, C. / Bourne, Y.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of two human pyrophosphorylase isoforms in complexes with UDPGlc(Gal)NAc: role of the alternatively spliced insert in the enzyme oligomeric assembly and active site architecture.
著者: Peneff, C. / Ferrari, P. / Charrier, V. / Taburet, Y. / Monnier, C. / Zamboni, V. / Winter, J. / Harnois, M. / Fassy, F. / Bourne, Y.
履歴
登録2001年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GlcNAc1P uridyltransferase isoform 1: AGX1
B: GlcNAc1P uridyltransferase isoform 1: AGX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,4074
ポリマ－114,1922
非ポリマー1,2152
水11,079615
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7190 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area40050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.735, 70.769, 95.384
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 GlcNAc1P uridyltransferase isoform 1: AGX1 / UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE


分子量: 57095.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UAP1 / プラスミド: pRU277 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Xl1blue
参照: UniProt: Q16222, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-UD2 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGALACTOSAMINE / (2R,3R,4R,5R,6R)-3-(acetylamino)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-pyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / UDP-GalNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 615 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: peg600, Imidazole/malate, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.000001 mMprotein1drop
2100 mMTris-HCl1drop
320 mM1dropKCl
45 mM1dropMgCl2
534 %PEG6001reservoir
60.2 Mimidazole/malate1reservoirpH5.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月5日
放射モノクロメーター: NULL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 66084 / Num. obs: 64858 / % possible obs: 97.62 % / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 2.62 % / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 7.4823
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 2.52 % / Mean I/σ(I) obs: 1.84 / Num. unique all: 5529 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 98.18
反射
*PLUS
% possible obs: 97.6 % / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.2 % / Rmerge(I) obs: 0.373 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: rigid body
開始モデル: pdb code: 1JV1

1jv1


解像度: 2.2→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1930205.96 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1684 3 %RANDOM
Rwork0.19 ---
all-57944 --
obs-56389 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.1159 Å2 / ksol: 0.366139 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.15 Å20 Å2-4.73 Å2
2---6.14 Å20 Å2
3----1.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7784 0 78 615 8477
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.57
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.242.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 278 3 %
Rwork0.232 9111 -
obs--97.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2UD1-GAL.PARAMUD1.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 25 Å / Rfactor Rfree: 0.233 / Rfactor Rwork: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.57
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.281 / Rfactor Rwork: 0.232

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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