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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jv1 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN AGX1 COMPLEXED WITH UDPGLCNAC | ||||||
![]() | GlcNAc1P uridyltransferase isoform 1: AGX1 | ||||||
![]() | TRANSFERASE / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / ALTERNATIVE SPLICING | ||||||
機能・相同性 | ![]() protein serine pyrophosphorylase activity / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / antiviral innate immune response / positive regulation of type I interferon production ...protein serine pyrophosphorylase activity / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / antiviral innate immune response / positive regulation of type I interferon production / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Peneff, C. / Bourne, Y. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of two human pyrophosphorylase isoforms in complexes with UDPGlc(Gal)NAc: role of the alternatively spliced insert in the enzyme oligomeric assembly and active site architecture. 著者: Peneff, C. / Ferrari, P. / Charrier, V. / Taburet, Y. / Monnier, C. / Zamboni, V. / Winter, J. / Harnois, M. / Fassy, F. / Bourne, Y. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 224.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 177.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 46.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 69 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 57095.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q16222, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.79 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7 詳細: PEG600, Imidazole/Malate, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月5日 |
放射 | モノクロメーター: NULL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.89→39.84 Å / Num. all: 90578 / Num. obs: 90423 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 12.9 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 10.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 6349 / Rsym value: 0.305 / % possible all: 97.4 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / % possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.056 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 97.4 % / Rmerge(I) obs: 0.305 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.7271 Å2 / ksol: 0.341741 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.3 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→37.76 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 25 Å / Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.183 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.251 / Rfactor Rwork: 0.208 |