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万見
- PDB-1jth: Crystal structure and biophysical properties of a complex between... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jth
タイトルCrystal structure and biophysical properties of a complex between the N-terminal region of SNAP25 and the SNARE region of syntaxin 1a
要素
  • SNAP25
  • syntaxin 1a
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / coiled-coil / polar layer / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


BLOC-1 complex / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle ...BLOC-1 complex / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / extrinsic component of presynaptic membrane / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / regulation of establishment of protein localization / ribbon synapse / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / response to gravity / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / regulation of exocytosis / secretion by cell / SNAP receptor activity / SNARE complex / chloride channel inhibitor activity / vesicle fusion / calcium-ion regulated exocytosis / LGI-ADAM interactions / actomyosin / hormone secretion / positive regulation of hormone secretion / neurotransmitter secretion / ATP-dependent protein binding / protein localization to membrane / syntaxin-1 binding / insulin secretion / endosomal transport / Neutrophil degranulation / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / regulation of synapse assembly / myosin binding / regulation of neuron projection development / exocytosis / associative learning / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / voltage-gated potassium channel activity / long-term memory / calcium channel inhibitor activity / axonal growth cone / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / voltage-gated potassium channel complex / photoreceptor inner segment / endomembrane system / axonogenesis / SNARE binding / acrosomal vesicle / secretory granule / filopodium / locomotory behavior / intracellular protein transport / trans-Golgi network / postsynaptic density membrane / terminal bouton / positive regulation of insulin secretion / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / long-term synaptic potentiation / synaptic vesicle membrane / neuron differentiation / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / lamellipodium / actin cytoskeleton / presynaptic membrane / growth cone / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / nuclear membrane / vesicle / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / neuron projection / endosome / protein domain specific binding
類似検索 - 分子機能
Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site ...Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Misura, K.M.S. / Gonzalez Jr., L.C. / May, A.P. / Scheller, R.H. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure and biophysical properties of a complex between the N-terminal SNARE region of SNAP25 and syntaxin 1a.
著者: Misura, K.M. / Gonzalez Jr., L.C. / May, A.P. / Scheller, R.H. / Weis, W.I.
履歴
登録2001年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42014年4月16日Group: Other
改定 1.52019年10月23日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs
改定 1.62024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SNAP25
B: syntaxin 1a
C: SNAP25
D: syntaxin 1a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2564
ポリマ－37,2564
非ポリマー00
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10590 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area14170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.400, 65.780, 80.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-93-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 SNAP25 / synaptosomal-associated protein SNAP-25


分子量: 9525.569 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal SNARE motif / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pQE9 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P60881
#2: タンパク質 syntaxin 1a


分子量: 9102.500 Da / 分子数: 2 / 断片: H3, SNARE motif / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pGEX-KG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM190 / 参照: UniProt: P32851
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.62 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115 mg/mlprotein1drop
2150 mM1dropNaCl
35 mMbeta-mercaptoethanol1drop
425 mMTris1droppH8.0
51.6 Mammonium sulfate1reservoir
6100 mMMES1reservoirpH6.5
710 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9292, 0.9795, 0.9797, 1.005
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年1月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.92921
20.97951
30.97971
41.0051
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 20657 / Num. obs: 18147 / % possible obs: 87.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rsym value: 0.02 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 2→30 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.327 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
% possible obs: 96.8 % / 冗長度: 2.4 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / 冗長度: 2.3 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 549679.84 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 2206 12.2 %RANDOM
Rwork0.266 ---
all-20657 --
obs-18147 89.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.652 Å2 / ksol: 0.37228 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.03 Å20 Å2-7.12 Å2
2--17.26 Å20 Å2
3----15.23 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2005 0 0 52 2057
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d14.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.62
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.242.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 304 12.8 %
Rwork0.355 2080 -
obs--69.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 12.2 % / Rfactor obs: 0.265 / Rfactor Rfree: 0.284
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 52.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg14.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.62
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.752
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.242.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.367 / % reflection Rfree: 12.8 % / Rfactor Rwork: 0.355

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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