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- PDB-1jse: FULL-MATRIX LEAST-SQUARES REFINEMENT OF TURKEY LYSOZYME -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jse
タイトルFULL-MATRIX LEAST-SQUARES REFINEMENT OF TURKEY LYSOZYME
要素LYSOZYMEリゾチーム
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / O-GLYCOSYL / TURKEY LYSOZYME / ENZYME (酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosaminoglycan binding / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular space / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
N-PROPANOL / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Harata, K. / Abe, Y. / Muraki, M.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 1998
タイトル: Full-matrix least-squares refinement of lysozymes and analysis of anisotropic thermal motion.
著者: Harata, K. / Abe, Y. / Muraki, M.
履歴
登録1998年1月5日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年3月10日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_distant_solvent_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_distant_solvent_atoms / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2882
ポリマ－14,2281
非ポリマー601
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.150, 33.320, 46.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.14, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME / リゾチーム


分子量: 14228.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
Cell: EGG / 細胞内の位置: CYTOPLASM (WHITE) / 参照: UniProt: P00703, リゾチーム
#2: 化合物 ChemComp-POL / N-PROPANOL / 1-PROPONOL / プロパノ-ル / Propan-1-ol


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.6 %
結晶化pH: 4.2
詳細: 2.2M AMMONIUM SULFATE SOLUTION AT PH 4.2 CONTAINING 10% 1-PROPANOL AND 4% PROTEIN
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
13 Mammonium sulfate11
210 %1-propanol11
3TEL11100mg

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データ収集

回折平均測定温度: 285 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年1月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→22.3 Å / Num. obs: 36320 / % possible obs: 86.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 1.12→1.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.227 / % possible all: 53.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
MADNESデータ収集
MERGEFデータ削減
SHELXL-93モデル構築
X-PLORモデル構築
SHELXL-93精密化
X-PLOR精密化
MADNESデータ削減
MERGEFデータスケーリング
SHELXL-93位相決定
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LZ3

1lz3
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.12→22.3 Å / Num. parameters: 10631 / Num. restraintsaints: 12784 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.14 -10 %
all0.104 36302 -
obs0.103 -86.1 %
溶媒の処理溶媒モデル: SWAT
Refine analyzeNum. disordered residues: 5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.12→22.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1016 0 8 157 1181
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.216
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.08
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-93 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.14 / Rfactor Rwork: 0.103
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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