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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jqn | ||||||
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タイトル | Crystal structure of E.coli phosphoenolpyruvate carboxylase in complex with Mn2+ and DCDP | ||||||
![]() | phosphoenolpyruvate carboxylase | ||||||
![]() | LYASE / BETA BARREL / Mn2+ and DCDP COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() phosphoenolpyruvate carboxylase / phosphoenolpyruvate carboxylase activity / carbon fixation / oxaloacetate metabolic process / tricarboxylic acid cycle / gluconeogenesis / protein homotetramerization / magnesium ion binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Matsumura, H. / Kai, Y. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of C4 form maize and quaternary complex of E. coli phosphoenolpyruvate carboxylases. 著者: Matsumura, H. / Xie, Y. / Shirakata, S. / Inoue, T. / Yoshinaga, T. / Ueno, Y. / Izui, K. / Kai, Y. #1: ![]() タイトル: Plausible phosphoenolpyruvate binding site revealed by 2.6 A structure of Mn2+-bound phosphoenolpyruvate carboxylase from Escherichia coli. 著者: Matsumura, H. / Terada, M. / Shirakata, S. / Inoue, T. / Yoshinaga, T. / Izui, K. / Kai, Y. #2: ![]() タイトル: Three-dimensional structure of phosphoenolpyruvate carboxylase: a proposed mechanism for allosteric inhibition 著者: Kai, Y. / Matsumura, H. / Inoue, T. / Terada, K. / Nagara, Y. / Yoshinaga, T. / Kihara, A. / Tsumura, K. / Izui, K. #3: ![]() タイトル: Crystallization and preliminary x-ray diffraction studies of C4-form phosphoenolpyruvate carboxylase from maize diffraction studies of C4-form phosphoenolpyruvate carboxylase from maize. 著者: Matsumura, H. / Nagata, T. / Terada, M. / Shirakata, S. / Inoue, T. / Yoshinaga, T. / Ueno, Y. / Saze, H. / Izui, K. / Kai, Y. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 185 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 147 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 463.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 482.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 34.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 48.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a tetramer generated from monomer in the assymmetric unit by D2 symmetry. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 99175.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-MN / |
#3: 化合物 | ChemComp-ASP / |
#4: 化合物 | ChemComp-DCO / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.03 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: PEG300, Tris-HCl, MnCl2, DCDP, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1999年11月24日 |
放射 | モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.35→39.5 Å / Num. all: 233027 / Num. obs: 45789 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(I): 11.3 / Rmerge(I) obs: 0.058 |
反射 シェル | 解像度: 2.35→2.43 Å / Rmerge(I) obs: 0.302 / % possible all: 61.9 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 233027 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.31 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.56 Å | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.35→39.5 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.35→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.021
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精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 5 % | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最低解像度: 2.5 Å |