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- PDB-1jq9: Crystal structure of a complex formed between phospholipase A2 fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jq9
タイトルCrystal structure of a complex formed between phospholipase A2 from Daboia russelli pulchella and a designed pentapeptide Phe-Leu-Ser-Tyr-Lys at 1.8 resolution
要素
  • Peptide inhibitor
  • Phospholipase A2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / phospholipase A2 / Daboia russelli pulchella / neurotoxic / designed peptide / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase A2 / calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / phospholipid binding / toxin activity / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Basic phospholipase A2 VRV-PL-VIIIa
類似検索 - 構成要素
生物種Daboia russellii pulchella (ヘビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chandra, V. / Jasti, J. / Kaur, P. / Dey, S. / Betzel, C. / Singh, T.P.
引用
ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of a Complex Formed between a Snake Venom Phospholipase A2 and a Potent Peptide Inhibitor Phe-Leu-Ser-Tyr-Lys at 1.8 A Resolution
著者: Chandra, V. / Jasti, J. / Kaur, P. / Dey, S. / Perbandt, M. / Srinivasan, A. / Betzel, C. / Singh, T.P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Three-dimensional structure of a presynaptic neurotoxic phospholipase A2 from Daboia russelli pulchella at 2.4 resolution
著者: Chandra, V. / Kaur, P. / SRINIVASAN, A. / Singh, T.P.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Regulation of catalytic function by molecular association: structure of phospholipase A2 from Daboia russelli pulchella (DPLA2) at 1.9 A resolution
著者: Chandra, V. / Kaur, P. / Jasti, J. / Betzel, C. / Singh, T.P.
#3: ジャーナル: J.MOL.BIOL. / 年: 2002
タイトル: First structural evidence of a specific inhibition of phospholipase A2 by alpha-tocopherol (vitamin E) and its implications in inflammation: crystal structure of the complex formed ...タイトル: First structural evidence of a specific inhibition of phospholipase A2 by alpha-tocopherol (vitamin E) and its implications in inflammation: crystal structure of the complex formed between phospholipase A2 and alpha-tocopherol at 1.8 A resolution
著者: Chandra, V. / Jasti, J. / Kaur, P. / Betzel, C. / Srinivasan, A. / Singh, T.P.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Structural basis of phospholipase A2 inhibition for the synthesis of prostaglandins by the plant alkaloid aristolochic acid from a 1.7 A crystal structure
著者: Chandra, V. / Jasti, J. / Kaur, P. / Srinivasan, A. / Betzel, C. / Singh, T.P.
#5: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Design of specific peptide inhibitors of phospholipase A2: structure of a complex formed between Russell's viper phospholipase A2 and a designed peptide Leu-Ala-Ile-Tyr-Ser (LAIYS)
著者: Chandra, V. / Jasti, J. / Kaur, P. / Dey, S. / Srinivasan, A. / Betzel, C. / Singh, T.P.
履歴
登録2001年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / reflns_shell / struct_biol
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase A2
B: Phospholipase A2
P: Peptide inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1587
ポリマ－27,9173
非ポリマー2404
水5,026279
1
A: Phospholipase A2
P: Peptide inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4685
ポリマ－14,2882
非ポリマー1803
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area7030 Å2
手法PISA
2
B: Phospholipase A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6902
ポリマ－13,6301
非ポリマー601
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area12580 Å2
手法PISA
4
B: Phospholipase A2
ヘテロ分子

A: Phospholipase A2
P: Peptide inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1587
ポリマ－27,9173
非ポリマー2404
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation6_555-x+1/2,-y+1/2,z+1/21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area12720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.130, 89.161, 77.548
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-372-

HOH

詳細The two protein chains (A and B) represent the two molecules in the asymmetric unit, with the A molecule containing peptide inhibitor

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要素

#1: タンパク質 Phospholipase A2


分子量: 13629.767 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Daboia russellii pulchella (ヘビ) / 生物種: Daboia russellii / 株: pulchella / 参照: UniProt: P59071, phospholipase A2
#2: タンパク質・ペプチド Peptide inhibitor


分子量: 657.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THE SEQUENCE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED.
#3: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20mM Sodium cacodylate, 1.4M Ammonium sulfate, 4mM Calcium chloride, 3% dioxane, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlpeptide1drop
220 mMsodium cacodylate1droppH6.5
31.4 Mammonium sulfate1reservoir
43 %dioxane1reservoir
520 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 239988 / Num. obs: 239988 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 23.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 9.44
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 4.7 / Mean I/σ(I) obs: 9.9 / Num. unique all: 1581 / Rsym value: 0.09 / % possible all: 98
反射
*PLUS
Num. obs: 22959 / Num. measured all: 239988 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.86 Å / % possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Mean I/σ(I) obs: 3.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FE7

1fe7
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.8→11.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2042260.78 / Data cutoff high rms absF: 0 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 1100 4.8 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.21 22959 --
obs0.205 22747 91.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 66.0477 Å2 / ksol: 0.332842 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å20 Å2
2---0.75 Å20 Å2
3---0.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.04 Å-0.03 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→11.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1935 0 16 279 2230
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.821.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.572.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 185 4.8 %
Rwork0.196 3708 -
obs-1581 96.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PAR.PARAMTOP.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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