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- PDB-1jq0: Mutation that destabilize the gp41 core: determinants for stabili... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jq0
タイトルMutation that destabilize the gp41 core: determinants for stabilizing the SIV/CPmac envelope glycoprotein complex. Mutant structure.
要素gp41 envelope protein
キーワードVIRAL PROTEIN / GP41 / SIV / HIV-1 / MEMBRANE FUSION / SIX-HELIX BUNDLE / TRIMER-of-HAIRPINS
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane fusion involved in viral entry into host cell / host cell endosome membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #210 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160 / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Liu, J. / Wang, S. / LaBranche, C.C. / Hoxie, J.A. / Lu, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Mutations that destabilize the gp41 core are determinants for stabilizing the simian immunodeficiency virus-CPmac envelope glycoprotein complex.
著者: Liu, J. / Wang, S. / Hoxie, J.A. / LaBranche, C.C. / Lu, M.
履歴
登録2001年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: gp41 envelope protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8351
ポリマ－9,8351
非ポリマー00
水84747
1
A: gp41 envelope protein

A: gp41 envelope protein

A: gp41 envelope protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5053
ポリマ－29,5053
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
Buried area6790 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area10630 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.877, 48.877, 150.987
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-101-

HOH

21A-102-

HOH

詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer by the three fold axis.

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要素

#1: タンパク質 gp41 envelope protein / envelope glycoprotein


分子量: 9835.155 Da / 分子数: 1 / 断片: N40(L6)C38 / 変異: L3S, V17L, K19T, T32I, E51K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: mac251 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q88007, UniProt: S4WCF9*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Sodium formate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
23.8 Msodium formate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月30日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 7973 / Num. obs: 7973 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.249 / Mean I/σ(I) obs: 9 / Num. unique all: 770 / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 137718 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.249

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
MADNESSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QBZ

1qbz


解像度: 1.7→36.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1580800.13 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 847 10.6 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all-7973 --
obs-7973 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 76.1332 Å2 / ksol: 0.410957 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å2-0.94 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----1.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→36.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数577 0 0 47 624
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d13.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.63
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.252.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 59 8.6 %
Rwork0.207 630 -
obs-689 99.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.209 / Rfactor Rfree: 0.252 / Rfactor Rwork: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg13.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.63
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.229 / Rfactor Rwork: 0.207 / Rfactor obs: 0.207

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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