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万見
- PDB-1jnt: NMR Structure of the E. coli Peptidyl-Prolyl cis/trans-Isomerase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jnt
タイトルNMR Structure of the E. coli Peptidyl-Prolyl cis/trans-Isomerase Parvulin 10
要素PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE C
キーワードISOMERASE / ALPHA-BETA SANDWICH / CIS PEPTIDE BOND
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PPIC-type PPIASE domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase C
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / The averaged structure of the ensemble (1JNS) was regularized under experimental constraints
Model type detailsminimized average
データ登録者Kuehlewein, A. / Voll, G. / Schelbert, B. / Kessler, H. / Fischer, G. / Rahfeld, J.U. / Gemmecker, G.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: Solution structure of Escherichia coli Par10: The prototypic member of the Parvulin family of peptidyl-prolyl cis/trans isomerases.
著者: Kuehlewein, A. / Voll, G. / Alvarez, B.H. / Kessler, H. / Fischer, G. / Rahfeld, J.U. / Gemmecker, G.
履歴
登録2001年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1181
ポリマ－10,1181
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデルminimized average structure

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE C / PARVULIN / PPIASE C / ROTAMASE C


分子量: 10117.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: parA / プラスミド: pSEP612 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15[pREP4] / 参照: UniProt: P0A9L5, peptidylprolyl isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNHA
1213D 15N-separated NOESY
1323D 13C-separated NOESY
1423D 13C/13C-separated NOESY
1523D 13C/15N-separated NOESY
1622D MEXICO
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-15N] Parvulin 10, 10 mM phosphate buffer, pH 6.0, 100 mM KCl, 1 mM EDTA, 1 mM DTE90% H2O/10% D2O
20.8 mM [U-13C, 15N] Parvulin 10, 10 mM phosphate buffer, pH 6.0, 100 mM KCl, 1 mM EDTA, 1 mM DTE90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100 mM KCl / pH: 6.0 / 圧: ambient / 温度: 297.6 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX6001
Bruker DMXBrukerDMX7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6BRUKER, KARLSRUHEcollection
XwinNMR2.6BRUKER, KARLSRUHE解析
TRIAD6.6TRIPOS, ST. LOUISデータ解析
ARIA0.53NILGES ET AL.構造決定
CNS0.5BRUNGER ET AL.構造決定
X-PLOR3.851BRUNGER ET AL.構造決定
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
精密化手法: The averaged structure of the ensemble (1JNS) was regularized under experimental constraints
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on 1097 NOE-derived distance constraints, 68 dihedral restraints for CSI-derived helical regions, 42 3J(HN,HA) restraints, 30 distance constraints for hydrogen bonds ...詳細: the structures are based on 1097 NOE-derived distance constraints, 68 dihedral restraints for CSI-derived helical regions, 42 3J(HN,HA) restraints, 30 distance constraints for hydrogen bonds based on CSI and MEXICO data.
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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