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- PDB-1jll: Crystal Structure Analysis of the E197betaA Mutant of E. coli SCS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jll
タイトルCrystal Structure Analysis of the E197betaA Mutant of E. coli SCS
要素(succinyl-CoA synthetase ...) x 2
キーワードLIGASE / CITRIC ACID CYCLE / HETEROTETRAMER / ATP-GRASP FOLD / ROSSMANN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP binding ...succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site ...Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / PHOSPHATE ION / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit alpha / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Fraser, M.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Two glutamate residues, Glu 208 alpha and Glu 197 beta, are crucial for phosphorylation and dephosphorylation of the active-site histidine residue in succinyl-CoA synthetase.
著者: Fraser, M.E. / Joyce, M.A. / Ryan, D.G. / Wolodko, W.T.
履歴
登録2001年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
B: succinyl-CoA synthetase beta subunit
D: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
E: succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,76414
ポリマ－142,1194
非ポリマー3,64410
水3,477193
1
A: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
B: succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子

A: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
B: succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,76414
ポリマ－142,1194
非ポリマー3,64410
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/41
2
D: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
E: succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子

D: succinyl-CoA synthetase alpha subunit
E: succinyl-CoA synthetase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,76414
ポリマ－142,1194
非ポリマー3,64410
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)97.06, 97.06, 389.6
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

-
要素

-
Succinyl-CoA synthetase ... , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 succinyl-CoA synthetase alpha subunit / SCS-ALPHA


分子量: 29679.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07459, UniProt: P0AGE9*PLUS, succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: タンパク質 succinyl-CoA synthetase beta subunit / SCS-BETA


分子量: 41380.461 Da / 分子数: 2 / Mutation: E197A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A836, succinate-CoA ligase (ADP-forming)

-
非ポリマー , 4種, 203分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.88 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: Bicine, ammonium sulfate, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMBicine1reservoirpH7.6
21.80-2.04 Mammonium sulfate1reservoir
313.8 mg/mlprotein1drop
40.5 mMCoA1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年11月20日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(311) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: Si(311) bent monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 48720 / Num. obs: 48720 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 61.7
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. measured all: 152728
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / % possible obs: 61.7 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1JKJ, partially refined

1jkj


解像度: 2.69→34.38 Å
交差検証法: THROUGHOUT. STARTED WITH 10% OF THE DATA, REDUCED THIS TO JUST OVER 1000 REFLECTIONS NEAR THE END OF THE REFINEMENT.
σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1000 -random. BUT THE REFLECTIONS CHOSEN ARE CONSISTENT AMONG ALL DATA SETS FOR THIS CRYSTAL FORM.
Rwork0.222 ---
all0.223 48023 --
obs0.223 48023 90.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 43.6307 Å2 / ksol: 0.380601 e/Å3
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→34.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9923 0 139 193 10255
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.28
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree: 0.339 / Rfactor Rwork: 0.34 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Num. reflection RfreeRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.7-2.821530.027500078.2
2.8288.3
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 47023 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.19
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.339 / Rfactor Rwork: 0.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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