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- PDB-1jl4: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN CD4 N-TERMINAL TWO DOMAIN FRAGMENT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jl4
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN CD4 N-TERMINAL TWO DOMAIN FRAGMENT COMPLEXED TO A CLASS II MHC MOLECULE
要素
  • H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-K ALPHA CHAIN
  • H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-K BETA CHAIN
  • OVOTRANSFERRIN
  • T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4
キーワードIMMUNE SYSTEM / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


organomineral extracellular matrix / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Generation of second messenger molecules / helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / Downstream TCR signaling / response to methamphetamine hydrochloride ...organomineral extracellular matrix / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Generation of second messenger molecules / helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / Downstream TCR signaling / response to methamphetamine hydrochloride / maintenance of protein location in cell / cellular response to ionomycin / iron ion transmembrane transport / T cell selection / antigen processing and presentation of peptide antigen / MHC class II protein binding / MHC class II antigen presentation / positive regulation of kinase activity / interleukin-15-mediated signaling pathway / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / positive regulation of monocyte differentiation / antimicrobial humoral response / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Alpha-defensins / response to vitamin D / regulation of T cell activation / extracellular matrix structural constituent / positive regulation of T cell differentiation / Other interleukin signaling / T cell receptor complex / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / antigen processing and presentation / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of protein kinase activity / regulation of calcium ion transport / Generation of second messenger molecules / macrophage differentiation / T cell differentiation / immunoglobulin binding / Co-inhibition by PD-1 / Binding and entry of HIV virion / coreceptor activity / multivesicular body / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-2 production / ferric iron binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / acute-phase response / MHC class II protein complex / calcium-mediated signaling / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / iron ion transport / recycling endosome / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / positive regulation of protein phosphorylation / MHC class II protein complex binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Downstream TCR signaling / transmembrane signaling receptor activity / antibacterial humoral response / Clathrin-mediated endocytosis / response to estradiol / signaling receptor activity / virus receptor activity / response to ethanol / response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of viral entry into host cell / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell adhesion / positive regulation of MAPK cascade / immune response / membrane raft / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / symbiont entry into host cell / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / Golgi apparatus / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. ...CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD4 / H-2 class II histocompatibility antigen, A-K alpha chain / Ovotransferrin / H-2 class II histocompatibility antigen, A-K beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Wang, J.-H. / Meijers, R. / Reinherz, E.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the human CD4 N-terminal two-domain fragment complexed to a class II MHC molecule.
著者: Wang, J.H. / Meijers, R. / Xiong, Y. / Liu, J.H. / Sakihama, T. / Zhang, R. / Joachimiak, A. / Reinherz, E.L.
履歴
登録2001年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-K ALPHA CHAIN
B: H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-K BETA CHAIN
C: OVOTRANSFERRIN
D: T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,7444
ポリマ－63,7444
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.195, 145.195, 103.846
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-K ALPHA CHAIN


分子量: 20429.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P01910
#2: タンパク質 H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, A-K BETA CHAIN


分子量: 21887.592 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P06343
#3: タンパク質・ペプチド OVOTRANSFERRIN / CONALBUMIN


分子量: 1700.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02789
#4: タンパク質 T-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4 / T-CELL SURFACE ANTIGEN T4/LEU-3


分子量: 19725.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P01730
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 17% PEG 4,000/0.2M Li2SO4/0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
217 %PEG40001reservoir
30.2 M1reservoirLi2SO4
40.1 MTris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.3→30 Å / Num. all: 7428 / Num. obs: 7428 / % possible obs: 83 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 4.3→4.5 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 56
反射
*PLUS
% possible obs: 83 % / 冗長度: 9.6 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 56 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
EPMR位相決定
FFFEARモデル構築
REFMAC精密化
FFFEAR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IAK and 3CD4

1iak

3cd4


解像度: 4.3→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THIS MODEL IS BASED ON HIGH RESOLUTION STRUCTURES OF THE INDIVIDUAL COMPONENTS AND ONLY RIGID BODY REFINEMENT OF THE INDIVIDUAL DOMAINS WAS APPLIED. THE RIGID BODIES CONSISTED OF RESIDUE ...詳細: THIS MODEL IS BASED ON HIGH RESOLUTION STRUCTURES OF THE INDIVIDUAL COMPONENTS AND ONLY RIGID BODY REFINEMENT OF THE INDIVIDUAL DOMAINS WAS APPLIED. THE RIGID BODIES CONSISTED OF RESIDUE RANGES A 5 TO A 85, A 86 TO A 181, B 5 TO B 85, B 86 TO B 190, C 131 TO C 146, D 1 TO D 97 AND D 98 TO D 178
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.453 649 -RANDOM
Rwork0.42 ---
all0.428 6432 --
obs0.428 6432 81 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4474 0 0 0 4474
LS精密化 シェル解像度: 4.3→4.5 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.48 94 -
Rwork0.48 --
obs-941 56 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 4.3 Å / σ(F): 0 / Rfactor Rwork: 0.42
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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