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- PDB-1jk8: Crystal structure of a human insulin peptide-HLA-DQ8 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jk8
タイトルCrystal structure of a human insulin peptide-HLA-DQ8 complex
要素
  • (MHC class II HLA-DQ8) x 2
  • insulin B peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / HLA-DQ8 / insulin B peptide / type 1 diabetes / autoimmunity
機能・相同性
機能・相同性情報


MHC class II receptor activity / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of glycogen catabolic process / : / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / transport vesicle membrane ...MHC class II receptor activity / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of glycogen catabolic process / : / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / transport vesicle membrane / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / humoral immune response / alpha-beta T cell activation / Generation of second messenger molecules / Co-inhibition by PD-1 / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / fatty acid homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / regulation of protein localization to plasma membrane / transport vesicle / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / MHC class II antigen presentation / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / trans-Golgi network membrane / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of cell differentiation / wound healing / Regulation of insulin secretion / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / negative regulation of protein catabolic process / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / positive regulation of immune response / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / cognition / glucose metabolic process / positive regulation of T cell activation / Interferon gamma signaling / endocytic vesicle membrane / insulin receptor signaling pathway / MHC class II protein complex binding / cell-cell signaling / Downstream TCR signaling / late endosome membrane / regulation of protein localization / T cell receptor signaling pathway / glucose homeostasis / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / adaptive immune response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endosome membrane / immune response / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Insulin ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA-DQB1 protein / Insulin / HLA class II histocompatibility antigen, DQ alpha 1 chain / HLA class II histocompatibility antigen, DQ beta 1 chain / HLA class II histocompatibility antigen DQ alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lee, K.H. / Wucherpfennig, K.W. / Wiley, D.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P01 AI39619 米国
引用ジャーナル: Nat.Immunol. / 年: 2001
タイトル: Structure of a human insulin peptide-HLA-DQ8 complex and susceptibility to type 1 diabetes.
著者: Lee, K.H. / Wucherpfennig, K.W. / Wiley, D.C.
履歴
登録2001年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.02024年9月18日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / refine / refine_ls_restr / reflns_shell / software / struct / struct_conf / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_database_status.SG_entry / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _refine.pdbx_isotropic_thermal_model / _refine.solvent_model_param_bsol / _refine.solvent_model_param_ksol / _software.classification / _software.name / _software.version / _struct.pdbx_CASP_flag / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.db_mon_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.mon_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num / _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num / _struct_ref_seq_dif.seq_num / _struct_sheet.id / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.sheet_id
解説: Sequence discrepancy / 詳細: replacement of a residue Asp 157 to Ala / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC class II HLA-DQ8
B: MHC class II HLA-DQ8
C: insulin B peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7244
ポリマ－44,5033
非ポリマー2211
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7380 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area18680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.034, 42.862, 87.467
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 MHC class II HLA-DQ8 / MHC class II antigen / MHC class II protein / Major histocompatibility complex / class II / DQ alpha 1


分子量: 20690.092 Da / 分子数: 1 / 断片: alpha chain (DQA1*0301) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DQA1, DQA1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q5Y7H0, UniProt: P01909*PLUS
#2: タンパク質 MHC class II HLA-DQ8


分子量: 22333.100 Da / 分子数: 1 / 断片: beta chain (DQB1*0302) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DQB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O19714, UniProt: P01920*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド insulin B peptide


分子量: 1479.721 Da / 分子数: 1 / 断片: peptide (9-SHLVEALYLVCGERG-23) / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THIS PEPTIDE OCCURS NATURALLY IN HUMANS (HOMO SAPIENS).
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308*PLUS
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: PEG 8000, magnesium acetate, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12-5 mg/mlprotein1drop
218-25 %PEG80001reservoir
3100 mMglycine1reservoir
4100 mMmagnesium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 18183 / % possible obs: 95 % / Biso Wilson estimate: 10.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % possible obs: 95 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.362

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→29.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1016975.09 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1765 9.9 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 17854 93.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.65 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20 Å24.06 Å2
2--4.63 Å20 Å2
3----5.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3117 0 14 70 3201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.532.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 257 9.7 %
Rwork0.3 2396 -
obs--83.7 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 9.9 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.65
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.42 Å / Rfactor Rfree: 0.311 / % reflection Rfree: 9.7 % / Rfactor Rwork: 0.315

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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