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万見
- PDB-1jk3: Crystal structure of human MMP-12 (Macrophage Elastase) at true a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jk3
タイトルCrystal structure of human MMP-12 (Macrophage Elastase) at true atomic resolution
要素MACROPHAGE METALLOELASTASE
キーワードHYDROLASE / Matrix metalloproteinase / batimastat / bb94 / hydroxamic acid / MMP12 / elastase / complex (elastase-inhibitor) / metallo elastase
機能・相同性
機能・相同性情報


macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / lung alveolus development ...macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / lung alveolus development / positive regulation of interferon-alpha production / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / core promoter sequence-specific DNA binding / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / cellular response to virus / metalloendopeptidase activity / protein import into nucleus / endopeptidase activity / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin ...Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BAT / Macrophage metalloelastase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.09 Å
データ登録者Lang, R. / Kocourek, A. / Braun, M. / Tschesche, H. / Huber, R. / Bode, W. / Maskos, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Substrate specificity determinants of human macrophage elastase (MMP-12) based on the 1.1 A crystal structure.
著者: Lang, R. / Kocourek, A. / Braun, M. / Tschesche, H. / Huber, R. / Bode, W. / Maskos, K.
履歴
登録2001年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MACROPHAGE METALLOELASTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1877
ポリマ－17,4591
非ポリマー7296
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: MACROPHAGE METALLOELASTASE
ヘテロ分子

A: MACROPHAGE METALLOELASTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,37414
ポリマ－34,9172
非ポリマー1,45712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area3830 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area14440 Å2
手法PISA
3
A: MACROPHAGE METALLOELASTASE
ヘテロ分子

A: MACROPHAGE METALLOELASTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,37414
ポリマ－34,9172
非ポリマー1,45712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.905, 60.263, 54.612
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.65, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-900-

BAT

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要素

#1: タンパク質 MACROPHAGE METALLOELASTASE / E.C.3.4.24.65 / MMP-12 / HME / MATRIX METALLOPROTEINASE-12 / MMP-12 / metalloelastase HME


分子量: 17458.525 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 変異: E219A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: complexed with Batimastat (BB94), residue BAT / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39900, macrophage elastase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-BAT / 4-(N-HYDROXYAMINO)-2R-ISOBUTYL-2S-(2-THIENYLTHIOMETHYL)SUCCINYL-L-PHENYLALANINE-N-METHYLAMIDE / BATIMASTAT / BB94 / バチマスタット


分子量: 477.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H31N3O4S2 / コメント: 阻害剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.66 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: LiCl, MES, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP at 273K
結晶化
*PLUS
pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14 mg/mlcdMMP-121drop
21 mg/mlbatimastat1drop
31*10-6 mMinhibitor1drop
45 mMTris1drop
550 mM1dropNaCl
65 mM1dropCaCl2
7100 mMMES1reservoir
8100 mM1reservoirLiCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.0503 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月10日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0503 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.09→22.36 Å / Num. obs: 60360 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 12.68
反射 シェル解像度: 1.09→1.13 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.256 / % possible all: 91.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 359642 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.9 % / Rmerge(I) obs: 0.256

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UEA

1uea


解像度: 1.09→22.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 1.1 / SU ML: 0.029 / SU Rfree: 0.036 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.035 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19572 3044 5 %RANDOM
Rwork0.16742 ---
all0.16881 60360 --
obs0.16881 57313 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 11.976 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å2-0.21 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.09→22.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1237 0 37 209 1483
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.0211378
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.8751.9451871
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.3841.5790
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.0921285
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.4893588
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.5344.5585
LS精密化 シェル解像度: 1.091→1.12 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.255 224
Rwork0.245 4183
all-4407
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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