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万見
- PDB-1jie: Crystal structure of bleomycin-binding protein from bleomycin-pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jie
タイトルCrystal structure of bleomycin-binding protein from bleomycin-producing Streptomyces verticillus complexed with metal-free bleomycin
要素bleomycin-binding protein
キーワードPROTEIN BINDING / protein-ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Bleomycin resistance protein / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BLEOMYCIN A2 / Bleomycin resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces verticillus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sugiyama, M. / Kumagai, T. / Hayashida, M. / Maruyama, M. / Matoba, Y.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: The 1.6-A crystal structure of the copper(II)-bound bleomycin complexed with the bleomycin-binding protein from bleomycin-producing Streptomyces verticillus.
著者: Sugiyama, M. / Kumagai, T. / Hayashida, M. / Maruyama, M. / Matoba, Y.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The 1.5 A crystal structure of a bleomycin resistance determinant from bleomycin-producing Streptomyces verticillus
著者: Kawano, Y. / Kumagai, T. / Muta, K. / Matoba, Y. / Davies, J. / Sugiyama, M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of the transposon Tn5-carried bleomycin resistance determinant uncomplexed and complexed with bleomycin
著者: Maruyama, M. / Kumagai, T. / Matoba, Y. / Hayashida, M. / Fujii, T. / Hata, Y. / Sugiyama, M.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of bleomycin-binding protein from bleomycin-producing Streptomyces verticillus
著者: Kumagai, T. / Muta, K. / Matoba, Y. / Kawano, Y. / Kamiya, N. / Davies, J. / Sugiyama, M.
履歴
登録2001年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: bleomycin-binding protein
B: bleomycin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3204
ポリマ－26,4872
非ポリマー2,8332
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6290 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area11170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.520, 83.420, 43.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a homodimer.

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要素

#1: タンパク質 bleomycin-binding protein


分子量: 13243.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces verticillus (バクテリア)
遺伝子: blmA / プラスミド: pKKtrp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 / 参照: UniProt: Q53793
#2: 化合物 ChemComp-BLM / BLEOMYCIN A2 / N1-[3-(DIMETHYLSULFONIO)-PROPYL]BLEOMYCINAMIDE


分子量: 1416.560 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H85N17O21S3 / コメント: 薬剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG4000, ammonium acetate, sodium cacodylate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
117.5 %(w/v)PEG40001reservoir
20.2 Mammonium acetate1reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoirpH5.6
410 mMsodium phosphate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月1日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→100 Å / Num. obs: 19023 / % possible obs: 80.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.48 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.169 / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / % possible all: 55.1
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 55.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
SHELXL-97精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1QTO

1qto


解像度: 1.8→10 Å / Num. parameters: 8949 / Num. restraintsaints: 8738 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 1862 10 %RANDOM
all0.156 17018 --
obs0.16 17018 75.9 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 5 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2199
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1898 0 192 139 2229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.05
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.06
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.161 / Rfactor Rfree: 0.219 / Rfactor Rwork: 0.16
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.05

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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