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- PDB-1ji4: NAP protein from helicobacter pylori -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ji4
タイトルNAP protein from helicobacter pylori
要素NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
キーワードMETAL TRANSPORT / dodecamer / four-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する / oxidoreductase activity, acting on metal ions / ferric iron binding / intracellular iron ion homeostasis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dps protein family signature 2. / Dps protein family signature 1. / DNA-binding protein Dps, conserved site / DNA-binding protein Dps / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily ...Dps protein family signature 2. / Dps protein family signature 1. / DNA-binding protein Dps, conserved site / DNA-binding protein Dps / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA protection during starvation protein
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Zanotti, G. / Papinutto, E. / Dundon, W.G. / Battistutta, R. / Seveso, M. / Del Giudice, G. / Rappuoli, R. / Montecucco, C.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structure of the Neutrophil-activating Protein from Helicobacter pylori
著者: Zanotti, G. / Papinutto, E. / Dundon, W.G. / Battistutta, R. / Seveso, M. / Del Giudice, G. / Rappuoli, R. / Montecucco, C.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: The Crystal Structure of Dps, a Ferritin Homolog that Binds and Protects DNA
著者: Grant, R.A. / Filman, D.J. / Finkel, S.E. / Kolter, R. / Hogle, J.M.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Dodecameric Ferritin from Listeria innocua Contains a Novel Intersubunit Iron Binding Site
著者: Ilari, A. / Stefanini, S. / Chiancone, E. / Tsernoglou, D.
履歴
登録2001年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
B: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
C: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
D: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
E: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
F: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
G: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
H: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
I: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
J: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
K: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
L: NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,61348
ポリマ－203,52512
非ポリマー2,08836
水11,638646
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area39070 Å2
ΔGint-519 kcal/mol
Surface area63670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.778, 133.225, 95.228
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
NEUTROPHIL-ACTIVATING PROTEIN A / NAP A / BACTERIOFERRITIN


分子量: 16960.396 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 遺伝子: NAPA / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: P43313
#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 12 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 646 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: ammonium acetate, citrate buffer, MPD, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.2 Mammonium acetate1reservoir
20.1 Mcitrate1reservoirpH5.6
330 %(v/v)MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.3 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年7月12日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 71729 / Num. obs: 71729 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 39.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. unique all: 9698 / % possible all: 90.9
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.52 Å / % possible obs: 90.9 % / Num. unique obs: 9698 / Rmerge(I) obs: 0.087

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QGH

1qgh


解像度: 2.52→20.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1727967.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
詳細: Only one monomer was treated independently and all the others were generated from the transformation matrices according to the Strict-ncs of CNS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 7263 10.1 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all-71706 --
obs-71706 96.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.12 Å2 / ksol: 0.41 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.77 Å20 Å24.86 Å2
2---5.07 Å20 Å2
3---7.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→20.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14352 0 24 742 15118
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.41
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 997 10.3 %
Rwork0.278 8692 -
obs-9698 76.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4MPD.PARAM
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.224 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.41
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.286 / Rfactor Rwork: 0.278

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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