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- PDB-1jhw: Ca2+-binding Mimicry in the Crystal Structure of the Eu3+-Bound M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jhw
タイトルCa2+-binding Mimicry in the Crystal Structure of the Eu3+-Bound Mutant Human Macrophage Capping Protein Cap G
要素MACROPHAGE CAPPING PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / ACTIN / HUMAN / CAPPING / CAP G / MACROPHAGE / GCAP39 / MBHL / GELSOLIN
機能・相同性
機能・相同性情報


F-actin capping protein complex / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / cell projection assembly / actin polymerization or depolymerization / Flemming body / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / centriole / central nervous system development ...F-actin capping protein complex / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / cell projection assembly / actin polymerization or depolymerization / Flemming body / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / centriole / central nervous system development / actin filament binding / mitotic spindle / melanosome / actin cytoskeleton / lamellipodium / chromosome / protein-containing complex assembly / cadherin binding / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
EUROPIUM (III) ION / Macrophage-capping protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Vorobiev, S.M. / Southwick, F.S. / Almo, S.C.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Mutant Human Macrophage Capping Protein
著者: Vorobiev, S.M. / Southwick, F.S. / Almo, S.C.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: GAIN-OF-FUNCTION MUTATIONS CONFERRING ACTIN-SEVERING ACTIVITY TO HUMAN MACROPHAGE CAP G.
著者: Southwick, F.S.
履歴
登録2001年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MACROPHAGE CAPPING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8713
ポリマ－38,5671
非ポリマー3042
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: MACROPHAGE CAPPING PROTEIN
ヘテロ分子

A: MACROPHAGE CAPPING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,7436
ポリマ－77,1352
非ポリマー6084
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/21
Buried area6830 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area30750 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)205.596, 205.596, 56.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-510-

HOH

21A-528-

HOH

31A-551-

HOH

41A-565-

HOH

51A-579-

HOH

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要素

#1: タンパク質 MACROPHAGE CAPPING PROTEIN / ACTIN-REGULATORY PROTEIN CAP-G


分子量: 38567.375 Da / 分子数: 1
変異: 83HLNTLLGE -> 83QLDDYLGG, 124AFHKTSTGAPAAIKK -> 124GFKHVVPNSVVVQR
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40121
#2: 化合物 ChemComp-EU3 / EUROPIUM (III) ION


分子量: 151.964 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Eu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 4.0 AMMONIUM FORMATE, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 20-22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMimidazole HCl1drop
20.25 mMEGTA1drop
30.1 mM1dropMgCl2
41 mMdithiothreitol1drop
58-10 mg/mlprotein1drop
63.0-4.0 Mammonium formate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→25 Å / Num. all: 17298 / Num. obs: 17298 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 44.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 2.79→2.9 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.328 / Num. unique all: 1938 / % possible all: 98
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 25 Å / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / % possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.328 / Mean I/σ(I) obs: 6.66

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J72

1j72


解像度: 2.8→24.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1963110.46 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 643 3.9 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.248 16517 92.8 %-
all-16517 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 70.23 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 75.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.94 Å27.66 Å20 Å2
2--7.94 Å20 Å2
3----15.88 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.45 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.72 Å0.76 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→24.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2436 0 2 91 2529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d28.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.131.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it9.372
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.812.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.041 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 107 4 %
Rwork0.413 2596 -
obs--93.1 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 25 Å / Rfactor obs: 0.248 / Rfactor Rfree: 0.296 / Rfactor Rwork: 0.248
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg28.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.04
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.9 Å / Rfactor Rfree: 0.428 / Rfactor Rwork: 0.413

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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