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- PDB-1jeg: Solution structure of the SH3 domain from C-terminal Src Kinase c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jeg
タイトルSolution structure of the SH3 domain from C-terminal Src Kinase complexed with a peptide from the tyrosine phosphatase PEP
要素
  • HEMATOPOIETIC CELL PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 70Z-PEP
  • TYROSINE-PROTEIN KINASE CSK
キーワードTRANSFERASE/HYDROLASE / SH3 domain / protein-peptide complex / tyrosine phosphatase / kinase / TRANSFERASE-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of granzyme B production / phosphoanandamide dephosphorylation / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / RHOH GTPase cycle / GAB1 signalosome / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Negative regulation of FLT3 / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of leukocyte migration ...positive regulation of granzyme B production / phosphoanandamide dephosphorylation / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / RHOH GTPase cycle / GAB1 signalosome / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Negative regulation of FLT3 / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of leukocyte migration / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of natural killer cell proliferation / PD-1 signaling / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / Integrin signaling / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / MAP2K and MAPK activation / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / cellular response to muramyl dipeptide / negative regulation of interleukin-8 production / negative regulation of T cell activation / regulation of calcium ion transmembrane transport / regulation of T cell activation / proline-rich region binding / adherens junction organization / negative regulation of bone resorption / negative regulation of phagocytosis / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / oligodendrocyte differentiation / protein kinase A catalytic subunit binding / positive regulation of interferon-alpha production / negative regulation of interleukin-6 production / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / T cell differentiation / positive regulation of defense response to virus by host / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein dephosphorylation / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine kinase binding / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / lipid metabolic process / kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SH3 domain binding / autophagy / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of protein import into nucleus / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / transferase activity / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Non-receptor tyrosine-protein phosphatase 22 / : / CSK-like, SH2 domain / : / SH3 Domains / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain ...Non-receptor tyrosine-protein phosphatase 22 / : / CSK-like, SH2 domain / : / SH3 Domains / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 22 / Tyrosine-protein kinase CSK
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsional angle dynmaics
データ登録者Ghose, R. / Shekhtman, A. / Goger, M.J. / Ji, H. / Cowburn, D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: A novel, specific interaction involving the Csk SH3 domain and its natural ligand.
著者: Ghose, R. / Shekhtman, A. / Goger, M.J. / Ji, H. / Cowburn, D.
履歴
登録2001年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN KINASE CSK
B: HEMATOPOIETIC CELL PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 70Z-PEP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1112
ポリマ－12,1112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 1000structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN KINASE CSK / C-SRC KINASE / PROTEIN-TYROSINE KINASE CYL


分子量: 9198.627 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41241, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド HEMATOPOIETIC CELL PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 70Z-PEP


分子量: 2912.187 Da / 分子数: 1 / 断片: 25 residue peptide (residues 612-629) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29352, protein-tyrosine-phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

試料状態pH: 7.2 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5Guentert, Mumenthaler, Hermann構造決定
DYANA1.5Guentert, Mumenthaler, Hermann精密化
精密化手法: simulated annealing, torsional angle dynmaics / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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