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- PDB-1jcr: CRYSTAL STRUCTURE OF RAT PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE COMPLEXED WI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jcr
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RAT PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE COMPLEXED WITH THE NON-SUBSTRATE TETRAPEPTIDE INHIBITOR CVFM AND FARNESYL DIPHOSPHATE SUBSTRATE
要素
  • (PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE, ...) x 2
  • SYNTHETIC TETRAPEPTIDE CVFM
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / FTASE / PFT / PFTASE / FT / FPT / FARNESYLTRANSFERASE / FARNESYL TRANSFERASE / FARNESYL PROTEIN TRANSFERASE / CAAX / RAS / CANCER / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / peptide pheromone maturation / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesyltransferase ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / peptide pheromone maturation / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / Rab geranylgeranyltransferase activity / regulation of fibroblast proliferation / protein geranylgeranylation / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / geranylgeranyl diphosphate synthase activity / microtubule associated complex / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of Rac protein signal transduction / alpha-tubulin binding / positive regulation of cell cycle / wound healing / : / receptor tyrosine kinase binding / lipid metabolic process / positive regulation of fibroblast proliferation / microtubule binding / fibroblast proliferation / molecular adaptor activity / cell population proliferation / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid ...Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / FARNESYL DIPHOSPHATE / Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Long, S.B. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: The crystal structure of human protein farnesyltransferase reveals the basis for inhibition by CaaX tetrapeptides and their mimetics.
著者: Long, S.B. / Hancock, P.J. / Kral, A.M. / Hellinga, H.W. / Beese, L.S.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: The Basis for K-Ras4B Binding Specificity to Protein Farnesyltransferase Revealed by 2A Resolution Ternary Complex Structures
著者: Long, S.B. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Protein Farnesyltransferase at 2.25A Resolution
著者: Park, H.-W. / Boduluri, S.R. / Moomaw, J.F. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
履歴
登録2001年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE, ALPHA SUBUNIT
B: PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE, BETA SUBUNIT
C: SYNTHETIC TETRAPEPTIDE CVFM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,8877
ポリマ－93,3193
非ポリマー5684
水7,746430
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8830 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area29050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.225, 171.225, 69.332
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP61
詳細The biological unit of protein farnesyltransferase (FTase) is a heterodimer of alpha and beta subunits. There is one FTase heterodimer per asymmetric unit.

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要素

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PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE, ALPHA SUBUNIT / E.C.2.5.1.- / CAAX FARNESYLTRANSFERASE ALPHA SUBUNIT / RAS PROTEINS PRENYLTRANSFERASE ALPHA / FTASE-ALPHA / ...CAAX FARNESYLTRANSFERASE ALPHA SUBUNIT / RAS PROTEINS PRENYLTRANSFERASE ALPHA / FTASE-ALPHA / PRENYL-PROTEIN TRANSFERASE RAM2 HOMOLOG


分子量: 44098.145 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04631, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -
#2: タンパク質 PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE, BETA SUBUNIT / E.C.2.5.1.- / CAAX FARNESYLTRANSFERASE BETA SUBUNIT / RAS PROTEINS PRENYLTRANSFERASE BETA / FTASE-BETA / PRENYL- ...CAAX FARNESYLTRANSFERASE BETA SUBUNIT / RAS PROTEINS PRENYLTRANSFERASE BETA / FTASE-BETA / PRENYL-PROTEIN TRANSFERASE DPR1/RAM1 SUBUNIT


分子量: 48722.281 Da / 分子数: 1 / 断片: BETA SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q02293, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド SYNTHETIC TETRAPEPTIDE CVFM


分子量: 498.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: NON-SUBSTRATE INHIBITOR

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非ポリマー , 4種, 434分子

#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-FPP / FARNESYL DIPHOSPHATE / 二りん酸α-(3,7,11-トリメチル-2,6,10-ドデカトリエニル)


分子量: 382.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H28O7P2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 430 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.85 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: PEG 8000, Ammonium Acetate, DTT, Tris-HCl, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 %(w/v)PEG80001reservoir
2200-600 mMammonium acetate1reservoir
320 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月19日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 78430 / Num. obs: 68579 / % possible obs: 87.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 26.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 26.4
反射 シェル解像度: 2→2.02 Å / 冗長度: 3.28 % / Rmerge(I) obs: 0.184 / Mean I/σ(I) obs: 2.48 / Num. unique all: 2615 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 78430 / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 277944 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.397

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1D8D

1d8d


解像度: 2→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Bulk solvent model used
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 3652 5.1 %FROM PDB ENTRY 1D8D
Rwork0.166 ---
all0.168 78430 --
obs0.166 72300 92.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.178 Å2-0.036 Å20 Å2
2---2.178 Å20 Å2
3---1.625 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5981 0 33 430 6444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.951.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.042
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.552
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.382.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 392 5.1 %
Rwork0.245 7237 -
obs-7629 77.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1parhcsdx.prtophcsdx.pr
X-RAY DIFFRACTION2param19.soltoph19.sol
X-RAY DIFFRACTION3aceace
X-RAY DIFFRACTION4fppfpp
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 35.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg20.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.276 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor Rwork: 0.245 / Rfactor obs: 0.245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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