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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1j9a | ||||||
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タイトル | OLIGORIBONUCLEASE | ||||||
![]() | OLIGORIBONUCLEASE | ||||||
![]() | HYDROLASE / RIBONUCLEASE / EXORIBONUCLEASE / OLIGORIBONUCLEASE / HAEMOPHILUS INFLUENZAE / Structure 2 Function Project / S2F / Structural Genomics | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bonander, N. / Tordova, M. / Ladner, J.E. / Eisenstein, E. / Gilliland, G.L. / Structure 2 Function Project (S2F) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Crystal Structure of Haemophilus Influenzae HI1715, an Oligoribonuclease 著者: Bonander, N. / Tordova, M. / Ladner, J.E. / Eisenstein, E. / Gilliland, G.L. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 50.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 39.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 441 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 447.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21691.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: GENE HI1715 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P45340, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 | ||
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#2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.2 % |
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結晶化 | pH: 7.3 詳細: Protein solution: 15 mg/mL protein in 0.01 M HEPES, 0.15 M sodium chloride, 0.005 M DTT, 0.005 M EDTA with pH 7.1-8.0. Reservoir: 2.3 M ammonium sulfate at pH 7.1-7.5. Hanging drop vapor ...詳細: Protein solution: 15 mg/mL protein in 0.01 M HEPES, 0.15 M sodium chloride, 0.005 M DTT, 0.005 M EDTA with pH 7.1-8.0. Reservoir: 2.3 M ammonium sulfate at pH 7.1-7.5. Hanging drop vapor diffusion method. Drops were formed by combining 4 microliters reservoir solution with 4 microliters protein solution. Room temperature., pH 7.3 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 115 K | |||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
検出器 | タイプ: BRUKER / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月27日 | |||||||||||||||
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 14507 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 15 | |||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.5→20 Å / Num. parameters: 6637 / Num. restraintsaints: 6233 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1655.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
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拘束条件 |
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