[日本語] English
万見
- PDB-1j90: Crystal Structure of Drosophila Deoxyribonucleoside Kinase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j90
タイトルCrystal Structure of Drosophila Deoxyribonucleoside Kinase
要素Deoxyribonucleoside kinase
キーワードTRANSFERASE / Protein-deoxynucleoside complex
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxynucleoside kinase / Pyrimidine salvage / deoxynucleoside kinase activity / uridine kinase activity / nucleoside salvage / deoxycytidine kinase activity / nucleoside phosphate biosynthetic process / deoxyguanosine kinase activity / thymidine kinase activity / deoxyadenosine kinase activity ...deoxynucleoside kinase / Pyrimidine salvage / deoxynucleoside kinase activity / uridine kinase activity / nucleoside salvage / deoxycytidine kinase activity / nucleoside phosphate biosynthetic process / deoxyguanosine kinase activity / thymidine kinase activity / deoxyadenosine kinase activity / cytidine kinase activity / DNA biosynthetic process / kinase activity / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Deoxynucleoside kinase / : / Deoxynucleoside kinase domain / Deoxynucleoside kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYCYTIDINE / Deoxynucleoside kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Johansson, K. / Ramaswamy, S. / Ljungkrantz, C. / Knecht, W. / Piskur, J. / Munch-Petersen, B. / Eriksson, S. / Eklund, H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structural basis for substrate specificities of cellular deoxyribonucleoside kinases.
著者: Johansson, K. / Ramaswamy, S. / Ljungcrantz, C. / Knecht, W. / Piskur, J. / Munch-Petersen, B. / Eriksson, S. / Eklund, H.
履歴
登録2001年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE LAST 20 RESIDUES OF THE SEQUENCE DATABASE REFERENCE, RESIDUES 231-250, WERE TRUNCATED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Deoxyribonucleoside kinase
B: Deoxyribonucleoside kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4606
ポリマ－53,8132
非ポリマー6474
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3910 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area18200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.456, 60.749, 67.269
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological dimer is present in the asymmetric unit

-
要素

#1: タンパク質 Deoxyribonucleoside kinase


分子量: 26906.707 Da / 分子数: 2 / 断片: Truncation mutant / 変異: Deletion of last 20 residues / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9XZT6
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-DCZ / 2'-DEOXYCYTIDINE / デオキシシチジン


タイプ: DNA OH 5 prime terminus / 分子量: 227.217 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N3O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.75 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, mPEG5000, PEG400, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 287K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 MMES1reservoirpH6.5
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
320 %(w/v)PEG50001reservoir
48-10 %(v/v)PEG4001reservoir
510 mg/mlprotein1drop
610 mMdeoxycytidine1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月30日
放射モノクロメーター: diamond crystals / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→30 Å / Num. all: 17611 / Num. obs: 17594 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2.2 / Observed criterion σ(I): 2.2 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.56→2.72 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.482 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.56 Å / % possible obs: 99.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.56→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 785 -RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.26 16081 98.2 %-
all-16081 --
原子変位パラメータBiso mean: 43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3221 0 42 141 3404
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.15
LS精密化 シェル解像度: 2.56→2.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.025
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 125 -
Rwork0.274 --
obs-2289 90.1 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.26 / Rfactor obs: 0.238
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 43 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.26
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.56 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る