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万見
- PDB-1j72: Crystal Structure of Mutant Macrophage Capping Protein (Cap G) wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j72
タイトルCrystal Structure of Mutant Macrophage Capping Protein (Cap G) with Actin-severing Activity in the Ca2+-Free Form
要素Macrophage capping protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / actin / human / capping / cap g / macrophage / gCap39 / Mbhl / gelsolin
機能・相同性
機能・相同性情報


F-actin capping protein complex / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / Flemming body / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / centriole / central nervous system development ...F-actin capping protein complex / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / Flemming body / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / centriole / central nervous system development / actin filament binding / mitotic spindle / melanosome / lamellipodium / actin cytoskeleton / chromosome / protein-containing complex assembly / cadherin binding / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Macrophage-capping protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Vorobiev, S.M. / Southwick, F.S. / Storokopytov, B. / Almo, S.C.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Mutant Human Macrophage Capping Protein
著者: Vorobiev, S.M. / Southwick, F.S. / Storokopytov, B. / Almo, S.C.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Gain-of-function mutations conferring actin-severing activity to human macrophage Cap G
著者: Southwick, F.S.
履歴
登録2001年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage capping protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6251
ポリマ－38,6251
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Macrophage capping protein

A: Macrophage capping protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,2512
ポリマ－77,2512
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/21
Buried area5950 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area31370 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)206.623, 206.623, 56.174
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Macrophage capping protein / ACTIN-REGULATORY PROTEIN CAP-G


分子量: 38625.477 Da / 分子数: 1
変異: 108HLNTLLGE -> 108QLDDYLGG; 148AFHTSTGAPAAIKK -> 148GFKHVVPNEVVVQR
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P40121
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Tris-HCl, pH 7.0-8.0, 3.5 - 4.0 ammonium formate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.97178 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年1月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→15 Å / Num. all: 24873 / Num. obs: 24873 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.86 % / Biso Wilson estimate: 36.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097
反射 シェル解像度: 2.5→2.53 Å / 冗長度: 3.54 % / Rmerge(I) obs: 0.431 / Num. unique all: 1051 / % possible all: 85.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
Rotptf_6Dモデル構築
CNS1精密化
ROTPTFV. 6D位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→14.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 2189205.08 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 862 3.8 %RANDOM
Rwork0.243 ---
obs0.243 22664 91.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.11 Å2 / ksol: 0.308 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 65.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.6 Å25.03 Å20 Å2
2--5.6 Å20 Å2
3----11.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.67 Å0.66 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→14.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2506 0 0 82 2588
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it7.171.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it10.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it9.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it12.652.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 107 3.5 %
Rwork0.402 2945 -
obs--75.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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