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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1j6y | ||||||
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タイトル | Solution structure of Pin1At from Arabidopsis thaliana | ||||||
![]() | peptidyl-prolyl cis-trans isomerase | ||||||
![]() | ISOMERASE / prolyl cis/trans isomerase / parvulin / PIN1 / phosphorylation | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of flower development / gravitropism / plasmodesma / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / regulation of protein localization / regulation of cell cycle / endoplasmic reticulum ...regulation of flower development / gravitropism / plasmodesma / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / regulation of protein localization / regulation of cell cycle / endoplasmic reticulum / mitochondrion / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / distance geometry simulated annealing | ||||||
![]() | Landrieu, I. / Wieruszeski, J.M. / Wintjens, R. / Inze, D. / Lippens, G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Solution Structure of the Single-domain Prolyl Cis/Trans Isomerase PIN1At from Arabidopsis thaliana 著者: Landrieu, I. / Wieruszeski, J.M. / Wintjens, R. / Inze, D. / Lippens, G. #1: ![]() タイトル: Letter to the editor : sequence-specific 1H, 13C and 15N chemical shift backbone NMR assigment and secondary structure of the Arabidopsis thaliana PIN1At protein 著者: Landrieu, I. / Wieruszeski, J.M. / Odaert, B. / Inze, D. / Grzesiek, S. / Lippens, G. #2: ![]() タイトル: The Arabidopsis thaliana PIN1At gene encodes a single-domain phosphorylation-dependent peptidyl prolyl cis/trans isomerase 著者: Landrieu, I. / De Veylder, L. / Fruchart, J.-S. / Odaert, B. / Casteels, P. / Portetelle, D. / Van Montagu, M. / Inze, D. / Lippens, G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 729.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 600.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15209.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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試料調製
詳細 |
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試料状態 | イオン強度: 100 mM NaCl / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 293 K | |||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |