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- PDB-5vyb: Structure of the carbohydrate recognition domain of Dectin-2 comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vyb
タイトルStructure of the carbohydrate recognition domain of Dectin-2 complexed with a mammalian-type high mannose Man9GlcNAc2 oligosaccharide
要素C-type lectin domain family 6 member A
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / carbohydrate-binding protein / lectin / glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of yeast / antifungal innate immune response / response to yeast / positive regulation of T-helper 17 type immune response / pattern recognition receptor activity / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / D-mannose binding / phospholipase binding / positive regulation of intracellular signal transduction ...detection of yeast / antifungal innate immune response / response to yeast / positive regulation of T-helper 17 type immune response / pattern recognition receptor activity / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / D-mannose binding / phospholipase binding / positive regulation of intracellular signal transduction / defense response to fungus / positive regulation of cytokine production / carbohydrate binding / adaptive immune response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / external side of plasma membrane / innate immune response / calcium ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold ...CD209-like, C-type lectin-like domain / : / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / C-type lectin domain family 6 member A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Feinberg, H. / Jegouzo, S.A.F. / Rex, M.J. / Drickamer, K. / Taylor, M.E. / Weis, W.I.
資金援助 英国, 米国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/K007718/1 英国
Wellcome Trust 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM62116 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Mechanism of pathogen recognition by human dectin-2.
著者: Feinberg, H. / Jegouzo, S.A.F. / Rex, M.J. / Drickamer, K. / Weis, W.I. / Taylor, M.E.
履歴
登録2017年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年8月23日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / diffrn_detector / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _diffrn_detector.detector / _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number
改定 1.32018年3月21日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-type lectin domain family 6 member A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3136
ポリマ－16,9511
非ポリマー1,3625
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.055, 78.834, 76.459
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 C-type lectin domain family 6 member A / C-type lectin superfamily member 10 / Dendritic cell-associated C-type lectin 2 / Dectin-2


分子量: 16950.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: the N-terminal ALA is a result of cloning / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLEC6A, CLECSF10, DECTIN2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6EIG7
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1153.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-2DManpa1-3DManpa1-6]DManpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,7,6/[a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-2-2-2-2-2/a3-b1_a6-e1_b2-c1_c2-d1_e3-f1_f2-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 23分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Drop size: 0.9:0.9 micro-liter of protein:reservoir protein solution: 2 mg/ml CRD, 5 mM CaCl2, 10 mM Tris-Cl, pH 8.0, 25 mM NaCl, and 2 mM Man9GlcNAc2. The reservoir solution: 1.0 M NaCl, 6% ...詳細: Drop size: 0.9:0.9 micro-liter of protein:reservoir protein solution: 2 mg/ml CRD, 5 mM CaCl2, 10 mM Tris-Cl, pH 8.0, 25 mM NaCl, and 2 mM Man9GlcNAc2. The reservoir solution: 1.0 M NaCl, 6% polyethylene glycol 400 and 0.1 M Tris-Cl, pH 8.0. freezing solution: 30% polyethylene glycol 400, 1.0 M NaCl, 0.1 M Tris-Cl, pH 8.0, and 2 mM Man9GlcNAc2.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月18日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→38.23 Å / Num. obs: 7880 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 37.47 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 97.3

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all
2.39-2.485.10.4320.9310.2070.482
8.95-38.234.30.0490.9080.0290.057

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.31データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZRV

4zrv


解像度: 2.4→38.229 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 32.13
詳細: custom non-bonded symmetry exclusions added for the mannose residues
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2404 390 5 %
Rwork0.2052 --
obs0.2069 7793 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.27 Å2 / Biso mean: 45.7093 Å2 / Biso min: 25.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→38.229 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1162 0 88 19 1269
Biso mean--48.29 40.34 -
残基数----143
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071312
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5281766
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039196
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002209
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.535768
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4002-2.74750.32711260.25022404253099
2.7475-3.46120.23071300.224624552585100
3.4612-38.23430.2211340.18532544267899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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