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- PDB-1j5n: Solution Structure of the Non-Sequence-Specific HMGB protein NHP6... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j5n
タイトルSolution Structure of the Non-Sequence-Specific HMGB protein NHP6A in complex with SRY DNA
要素
  • 5'-D(*CP*TP*GP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*CP*AP*CP*CP*CP*C)-3'
  • 5'-D(*GP*GP*GP*GP*TP*GP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*CP*AP*G)-3'
  • Nonhistone chromosomal protein 6A
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / HMG-BOX / HMGB / PROTEIN-DNA COMPLEX / ALPHA HELIX / DOUBLE HELIX / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase III / Apoptosis induced DNA fragmentation / Regulation of TLR by endogenous ligand / Mitochondrial transcription initiation / MutSalpha complex binding / protein-DNA complex assembly / Pyroptosis / RNA polymerase III preinitiation complex assembly / Mitochondrial protein degradation / DNA binding, bending ...maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase III / Apoptosis induced DNA fragmentation / Regulation of TLR by endogenous ligand / Mitochondrial transcription initiation / MutSalpha complex binding / protein-DNA complex assembly / Pyroptosis / RNA polymerase III preinitiation complex assembly / Mitochondrial protein degradation / DNA binding, bending / negative regulation of DNA binding / nucleosome binding / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / Neutrophil degranulation / protein-DNA complex / chromatin organization / chromosome / nucleic acid binding / chromatin remodeling / DNA repair / nucleus
類似検索 - 分子機能
High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Non-histone chromosomal protein 6A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Masse, J.E. / Wong, B. / Yen, Y.-M. / Allain, F.H.-T. / Johnson, R.C. / Feigon, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: The S. cerevisiae architectural HMGB protein NHP6A complexed with DNA: DNA and protein conformational changes upon binding
著者: Masse, J.E. / Wong, B. / Yen, Y.-M. / Allain, F.H.-T. / Johnson, R.C. / Feigon, J.
履歴
登録2002年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-D(*GP*GP*GP*GP*TP*GP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*CP*AP*G)-3'
C: 5'-D(*CP*TP*GP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*CP*AP*CP*CP*CP*C)-3'
A: Nonhistone chromosomal protein 6A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0033
ポリマ－20,0033
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*GP*GP*GP*GP*TP*GP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*CP*AP*G)-3'


分子量: 4696.042 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: unlabeled DNA made on a commercial synthesizer, 15N,13C-labeled DNA made enzymatically in vitro with Taq polymerase
#2: DNA鎖 5'-D(*CP*TP*GP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*CP*AP*CP*CP*CP*C)-3'


分子量: 4482.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: unlabeled DNA made on a commercial synthesizer, 15N,13C-labeled DNA made enzymatically in vitro with Taq polymerase
#3: タンパク質 Nonhistone chromosomal protein 6A / NHP6A


分子量: 10824.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11632

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1152D 13C-filtered NOESY Tmix=50
1252D 13C-filtered NOESY Tmix=100
1352D 13C-filtered NOESY Tmix=150
1452D 13C-filtered NOESY Tmix=200
1552D 13C-filtered NOESY Tmix=250
1652D 13C-filtered NOESY Tmix=300
1762D 13C-filtered NOESY Tmix=50
1862D 13C-filtered NOESY Tmix=100
1962D 13C-filtered NOESY Tmix=150
11062D 13C-filtered NOESY Tmix=200
11162D 13C-filtered NOESY Tmix=250
11262D 13C-filtered NOESY Tmix=300
11323D 15N-separated NOESY
11433D 13C-separated NOESY
11533D 13C double-half-filtered 13C-separated NOESY
11643D 13C double-half-filtered 13C-separated NOESY
11753D 13C double-half-filtered 13C-separated NOESY
11863D 13C double-half-filtered 13C-separated NOESY
21912D 11 echo NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure calculated using standard 3D heteronuclear filtering and editing techniques with both labeled protein and labeled DNA.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
1protein and DNA unlabeled, 2mM sample 90% H2O, 10% D2O or 100% D2O
2Uniform labeling with 15N of protein, DNA unlabeled, 2mM 90% H2O, 10% D2O
3Uniform labeling with 15N,13C of protein, DNA unlabeled, 2mM 100% D2O
4Uniform labeling with 15N,13C of DNA (both strands), protein unlabeled, 2mM 100% D2O
5Uniform labeling with 15N,13C of G-rich DNA strand and protein, C-rich DNA strand unlabeled, 2mM 100% D2O
6Uniform labeling with 15N,13C of C-rich DNA strand and protein, G-rich DNA strand unlabeled, 2mM 100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
12 mM NaPO4, 10 mM NaCl 5.8 ambient 310 K
22 mM NaPO4, 10 mM NaCl 5.8 ambient 283 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
Felix2000MSI解析
X-PLOR3.1Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 3035 restraints. 102 are from alpha-helical hydrogen bond restraints within the protein (2/h-bond). 76 are hydrogen bond restraints for Watson-Crick ...詳細: The structures are based on a total of 3035 restraints. 102 are from alpha-helical hydrogen bond restraints within the protein (2/h-bond). 76 are hydrogen bond restraints for Watson-Crick base pairs in the DNA. The rest are NOE-derived. 2197 of the NOE restraints are protein-protein restraints, 578 are DNA-DNA restraints, and 82 are protein-DNA restraints.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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