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- PDB-1j4x: HUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE C124S MUTANT-PEPTI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j4x
タイトルHUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE C124S MUTANT-PEPTIDE COMPLEX
要素
  • DDE(AHP)(TPO)G(PTR)VATR
  • DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 3
キーワードHYDROLASE / PROTEIN DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of chemotaxis / negative regulation of T cell activation / positive regulation of focal adhesion disassembly / negative regulation of JNK cascade / ERKs are inactivated / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / dephosphorylation ...MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of chemotaxis / negative regulation of T cell activation / positive regulation of focal adhesion disassembly / negative regulation of JNK cascade / ERKs are inactivated / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / dephosphorylation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / immunological synapse / negative regulation of MAPK cascade / cytoskeletal protein binding / cellular response to epidermal growth factor stimulus / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of mitotic cell cycle / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of cell migration / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / protein kinase binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Schumacher, M.A. / Todd, J.L. / Tanner, K.G. / Denu, J.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the recognition of a bisphosphorylated MAP kinase peptide by human VHR protein Phosphatase.
著者: Schumacher, M.A. / Todd, J.L. / Rice, A.E. / Tanner, K.G. / Denu, J.M.
履歴
登録2001年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2001年12月19日ID: 1F5D
改定 1.02001年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 3
D: DDE(AHP)(TPO)G(PTR)VATR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7682
ポリマ－21,7682
非ポリマー00
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area9190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.390, 55.770, 101.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 3


分子量: 20354.012 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PT7-7-VHR / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P51452, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド DDE(AHP)(TPO)G(PTR)VATR


分子量: 1414.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, ISOPROPANOL, pH 7.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15-15 mg/mlprotein1drop
220 %PEG40001reservoir
310 %2-propanol1reservoir
40.1 Mcitrate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→30 Å / Num. obs: 9234 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.5 % / Biso Wilson estimate: 45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / % possible all: 80
反射
*PLUS
最高解像度: 2.75 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. measured all: 16753

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MERLOT位相決定
TNT精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.75→10 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 810 8.96 %RANDOM
Rwork0.188 ---
all0.192 16753 --
obs0.192 9236 90 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1480 0 0 66 1546
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.78
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.192 / Rfactor obs: 0.188 / Rfactor Rfree: 0.264
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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